Алкохолдехидрогеназа
от Уикипедия, свободната енциклопедия
Алкохолдехидрогеназите са група дехидрогеназни ензими, срещащи се в редица организми, който превръщат алкохоли в алдехиди или в оксосъединения. При хората и много други животни, катализират първите стъпки на окисление на иначе токсичните за организма алкохоли. При дрожди и бактерии, участват в обратната реакция, като част от възстановяването на редуциращи еквиваленти в процеса на ферментацията.
Реакцията, която се катализира е окисление на етанол до ацеталдехид, при използването на НАД за акцептор:
- CH3CH2OH + НАД+ ⇄ CH3CHO + НАД.H + H+
Като правило в ензимната кинетика, същият ензим катализира и обратната рекация, до достигане на термодинамично равновесие, поради което началните условия на реакция ще определят и нейната посока.
Съдържание |
[редактиране] Номенклатура
Систематичното наименование на ензима, съобразено с препоръките от Класификация и номенклатура на ензимите (КНЕ) е алкохол:НАД+ оксидоредуктаза. Четирицифрения код, съпоставен на ензима по същата номенклатура е EC 1.1.1.1. Съществуват множество синоними, сред които са: алдехидредуктаза, АДХ, алкохолдехидрогеназа (НАД), етанолдехидрогеназа, НАД+-зависима алкохолдехидрогеназа, НАД-алкохол дехидрогеназа, НАДH-алдехид дехидрогеназа, дрождева алкохолдехидрогеназа и др.
[редактиране] Организмови особености
При отделните групи организми, ензима носи различна характеристика, както по отношение на структурата, така и по отношение на някои свойства.
[редактиране] Човек
При хората ензима е локализиран в стомаха и в черния дроб. Това позволява консумацията на аркохолни напитки, но естествената функция на ензима е детоксикацията на алкохоли, нормално съдържащи се в храната или продуцирани от бактериите на храносмилателния тракт.
Алкохолдехидрогеназата е отговорна и за окислението и на други алкохоли освен етанол. Така например субстрат може да бъде метанол (окисляващ се до формалдехид), етилен-гликол (окисляващ се до гликолат), както и редица други първични алкохоли.
Хората притежават поне шест различни алкохолдехидрогенази. Всички те са димери (съставени от две полипeптидни вериги), като всеки димер съдържа два цинкови йона - Zn2+. Единият от двата йона във всеки димер е съществн за каталитичния процес, тъй като поддържа хидроксилната група на алкохола в подходяща за процеса ориентация.
[редактиране] Дрожди и бактерии
При дрождите и много бактерии, алкохолдехидрогеназата е съществен ензим от ферментационния процес. Благодарение на нея ацеталдехида, получен при редукцията на пируват се отделя като етанол. Целта на тази стъпка е регенерацията на НАД+, важно съединение за окислителните етапи на гликолизата. Хората използват процеса на етанолна ферментация за получаването на алкохолни напитки от редица суровини.
Основната алкохолдехидрогеназа при дрожди е по-голяма по размери от човешката и се състои от четири, вместо от две субединици. Също съдържа цинкови йони в каталитичния си участък. Има извeстна хомология между ензимите от човек и дрожди.
[редактиране] Насекоми
При насекомите, алкохолдехидрогеназата принадлежи към друг клас - тя не съдържа метални йони в активния си център, и се счита за нехомоложна на човеката и дрождевата.
[редактиране] Външни връзки
- PDB структури Триизмерни структури на различни алкохолдехидрогенази от Protein Data Bank.
- ExPASy Връзки към алкохолдехидрогеназите в Swiss-Prot
- BRENDA Информация и литература в BRENDA
