Alpha-Sarcin

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Alpha-Sarcin oder α-Sarcin ist ein Lektin und gehört zu den wenigen pilzlichen Proteintoxinen, welche ansonsten eher als niedermolekulare Stoffwechselprodukte bekannt sind, z.B. Trichothecene. α-Sarcin wird aus Aspergillus giganteus-Kulturen gewonnen.

[Bearbeiten] Wirkungsweise

α-Sarcin hemmt die eukaryotische Proteinsynthese, indem es die Bindung von Aminoacyl-tRNA an die Ribosomen blockiert. Es fungiert als Ribonuklease, d.h. es trennt den Strang der Nukleotide der 28 S-rRNA, indem eine Phosphodiesterbindung gespalten wird. Dabei werden etwa 400 Nukleotide freigesetzt. In bemerkenswerter Weise erfolgt dies in unmittelbarer Nähe des Wirkortes von Ricin oder Shiga-Toxin, die als RNA-N-Glycosidasen fungieren. Ein weiteres Unterscheidungsmerkmal zwischen diesen Lektinen ist die Molekülmasse der wirksamen Untereinheiten, die bei α-Sarcin mit ca. 17 kDa wesentlich geringer ist als die entsprechenden Untereinheiten von Ricin mit etwa 30 kDa.

[Bearbeiten] Ähnliche Toxine

Die sehr ähnlichen Lektine Restrictocin und Mitogillin stammen vom Schimmelpilz Aspergillus restrictus und hemmen ebenso die eukaryotische Proteinsynthese.

[Bearbeiten] Literatur

• Ackerman EJ, Saxena SK, Ulbrich N.: α-Sarcin causes a specific cut in 28S rRNA when microinjected into Xenopus oocytes. J Biol Chem 263:17076-17083; 1988.
• Luen Hwua, Kuan-Chun Huangb, Dow-Tien Chenb, Alan Linb: The Action Mode of the Ribosome-Inactivating Protein α-Sarcin. J Biomedical Science 7:420-428; 2000.