Coiled-Coil
aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Ein „Coiled-Coil“ (CC), zu Deutsch eine „sich windende Spirale“, ist eine bestimmte Domäne in Proteinen. Es ist eine stabile, lineare Domäne, welche in der Regel aus zwei oder mehr α-Helices besteht, die sich in einer Superhelix umeinanderwinden. Die Coiled-Coils haben ein charakteristisches sogenanntes Heptadenmuster, bei dem hydrophobe Aminosäurereste an 1. und 4. Position eines sieben Aminosäuren umfassenden Abschnitts stehen. Über diese hydrophoben Aminosäuren wird die Coiled-Coil-Struktur gebildet.
Ihre wesentliche Aufgabe besteht vermutlich darin, Abstände zwischen zwei Punkten zu definieren. Bei einigen Proteinen tragen sie auch zur Dimer-Bildung bei. Coiled-Coil-Motive sind in vielen Proteinen zu finden, beispielsweise in Transkriptionsfaktoren oder aber in beim Vesikeltransport beteiligten Proteinen.
[Bearbeiten] Proteine mit Coiled-Coil
- Lamin und andere Intermediärfilamente
- Bestimmte Myosine
[Bearbeiten] Literatur
- Gillingham AK, Munro S (2003) Long coiled-coil proteins and membrane traffic. Biochim. Biophys.Acta 1641: 71-85
- Yu YB (2002) Coiled-coils: stability, specificity, and drug delivery potential. Adv.Drug Deliv.Rev. 54: 1113-1129
