Ferritin

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie

Du hast neue Nachrichten auf deiner Diskussionsseite.

Quartärstruktur des Ferritins
(eine einzelne Untereinheit ist violett hervorgehoben)

Ferritin (lat. ferrum, Eisen) ist ein Speicherprotein des menschlichen Körpers, das in der Lage ist, eine große Zahl von Eisenionen zu binden. Die Ferritinkonzentration im menschlichen Blutserum ist ein sehr aussagekräftiges Maß für den gesamten Eisenspeicher des Organismus.

Die Bestimmung des Ferritin-Spiegels ist heutzutage Routine in den meisten Kliniklabors und hat vor allem bei der Anämie-Diagnostik einen hohen Stellenwert, wenn der Verdacht auf eine Eisenmangelanämie vorliegt.

[Bearbeiten] Allgemeines

Ferritin-Molekül. Oben: Außenansicht. Unten: Aufgeschnitten.

Ferritin (=Speichereisen) ist vor allem in der Leber, der Milz, in der Darmschleimhaut, im Knochenmark und im retikuloendothelialen System zu finden. Es besteht aus 24 identischen Untereinheiten und hat ein Molekulargewicht von circa 450 kDalton. Ferritin besteht aus einer Apoferritinschale und aus zentralen Eisenhydroxid-Oxid-Mizellen. Ferritin umgibt wie eine Hohlkugel (Apoferritin) bis zu 2250 Eisenatome, die in ungebundener Form für den Organismus giftig wären. Die Ferritinkugel hat einen Außendurchmesser von ungefähr 120 Angström und einen Innendurchmesser von 80 Angström. Ferritin ist wasserlöslich. Dem menschlichen Ferritin verwandte Eiweiße finden sich als Klasse der Ferritine in vielen anderen Lebewesen wie Tieren, Pflanzen und Bakterien. Als Hämosiderin bezeichnet man eine unlösliche Aggregationsform von Ferritin, das bei einem Eisenüberangebot entsteht. Bei der Hämosiderinbildung binden die Eisenanteile des Ferritins unter teilweisem Abbau des Ferritin-Proteinanteils aneinander und verklumpen.