Glycogenphosphorylase
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| Phosphorylase | |
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| Synonyme | Muskelphosphorylase a und b; Amylophosphorylase; Polyphosphorylase; Amylopectinphosphorylase; Glucanphosphorylase; α-Glucanphosphorylase; 1,4-α-Glucanphosphorylase; Glucosanphosphorylase; Glycogenphosphorylase; Granulosephosphorylase; Maltodextrinphosphorylase; Muskelphosphorylase; Myophosphorylase; Kartoffelphosphorylase; Stärkephosphorylase |
| EC-Nummer | 2.4.1.1 |
| CAS-Nummer | 9035-74-9 |
| Kategorie | Hexosyltransferase (Transferase) |
| Reaktionsart | phosphorolytische Spaltung |
| Substrate | (1,4-α-D-Glucosyl)n + Phosphat |
| Produkte | (1,4-α-D-Glucosyl)n-1 + α-D-Glucose-1-Phosphat |
Glycogenphosphorylase, 1,4-α-D-glucan:phosphat α-D-glucosyltransferase, EC 2.4.1.1, cytosolisches Enzym des Glycogenstoffwechsels, welches die phosphorolytische Spaltung des Glycogens in Glucose-1-phosphat katalysiert.
Inhaltsverzeichnis |
[Bearbeiten] Hintergrund
Der Zucker Glucose ist ein zentrales Molekül im Energiestoffwechsel und biosynthetischer Vorläufer einer großen Zahl biologisch wichtiger Verbindungen, darunter nicht essentielle Aminosäuren, Fettsäuren u.a. Glycogen ist ein Polymer aus Glucose-Einheiten und dient dem tierischen Organismus als Speicherform der Glucose, so wie Stärke in Pflanzen als Glucosespeicher fungiert. Zur Mobilisierung der Glucose aus dem Speichermolekül Glycogen wird die katalytische Aktivität der G. benötigt.
[Bearbeiten] Struktur und Eigenschaften
Die G. ist ein Homodimer mit einer Monomermasse von 97 kDa (Mensch). Es gibt drei Isoformen, nämlich Gehirn- (BB), Muskel- (MM) und Leber- (LL) Glycogenphosphorylase. Alle Isoenzyme benötigen für ihre Aktivität Pyridoxalphosphat. Die KM-Werte für Glycogen liegen im oberen μM- bis unteren mM-Bereich. Die G. wird durch Glucose und ATP inhibiert, sowie durch AMP aktiviert, wobei die Ausprägung der Effektorwirkung von der Isoform abhängig ist. Die spezifische Aktivität liegt im Bereich von einigen zehn U/mg Protein.
[Bearbeiten] Genetische Erkrankungen
Defekte des G.-Gens führen im homozygoten Fall zu Glycogenspeicherkrankheiten, und zwar zu McArdle-Krankheit im Falle eines G.-MM-Gendefekts und zu von Gierke-Krankheit im Falle eines G.-LL-Gendefekts. Für G.-BB ist keine entsprechende Erkrankung bekannt.
