Katalytische Perfektion
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Ein katalytisch perfektes Enzym oder auch ein kinetisch perfektes Enzym ist ein Enzym, das so effizient katalysiert, dass bei fast jedem Zusammentreffen von Enzym und entsprechendem Substrat eine katalytische Reaktion abläuft. Der kcat/Km Faktor eines solchen Enzyms liegt in der Größenordnung von 108 bis 109 M-1 s-1. Somit ist die Reaktion von Substrat und Enzym nur noch durch die Diffusionsgeschwindigkeit begrenzt.
Beispiele für katalytisch perfekte Enzyme sind z.B. Triosephosphatisomerase, Carboanhydrase, Acetylcholinesterase, Katalase, Fumarase, ß-Lactamase und Superoxiddismutase.
Manche Enzyme jedoch zeigen eine Kinetik, die schneller abläuft, als die Diffusionsgeschwindigkeit, was auf den ersten Blick unmöglich erscheint. Um dieses Phänomen zu erklären, wurden verschiedene Mechanismen vorgeschlagen:
Von einigen Enzymen nimmt man an, dass sie die Katalyse beschleunigen, in dem sie ihre Substrate an sich "heranziehen" und sie mit elektrischen Feldern ausrichten. Eine andere Theorie schlägt einen quantenmechanischen Ansatz vor, wobei mithilfe des Tunneleffektes ein Proton oder ein Elektron eine Potentialhürde durchqueren kann, jedoch wird dieser Ansatz zumindest für Protonen widersprüchlich betrachtet. [1][2] Jedoch wurde ein Tunneleffekt für Protonen bei Tryptamin beobachtet.[3] Aufgrund dieser Tatsache drängt sich die Vermutung auf, der Vorgang der Enzymkatalyse könnte besser beschrieben werden, wenn man den Durchtritt durch eine Potentialhürde annimmt, im traditionellen Modell muss ein Substrat eine bestimmte Aktivierungsenergie überschreiten, um seinen Potentialtopf zu verlassen.
[Bearbeiten] Quellen
Dieser Artikel ist eine Übersetzung, die auf den Artikeln en:Catalytically perfect enzyme (Permalink: [1]) und en:Enzyme#Kinetics (Permalink: [2]) der englischen Wikipedia basiert.
- ↑ Mireia Garcia-Viloca, Jiali Gao, Martin Karplus, Donald G. Truhlar Science 9 January 2004: Vol. 303. no. 5655, pp. 186 - 195
- ↑ Mats M. H. Olsson, Per E. M. Siegbahn, Warshel A. J Am Chem Soc. 2004 Mar 10;126(9):2820-2828.
- ↑ Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D.: Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling. In: Science. 312, Nr. 5771, 2006, S. 237-241. PMID 16614214
