Transducin
aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Transducin ist ein so genanntes heterotrimeres G-Protein, welches in den Photorezeptorzellen der Netzhaut vorkommt. Es ist ein wesentlicher Bestandteil der visuellen Signaltransduktionskaskade.
Als G-Protein besteht es aus drei unterschiedlichen Untereinheiten, die alpha, beta und gamma genannt werden. Die alpha-Untereinheit bindet im inaktiven Zustand GDP. Das aktivierte Rhodopsin initiiert nun den Austausch von GDP gegen GTP an der alpha-Untereinheit des Transducins. Hierdurch zerfällt das Transducin in die aktive alpha-Untereinheit, die GTP gebunden hat und die beta-gamma-Untereinheit. Ein aktives alpha-Transducin spaltet nun eine cGMP-Phosphodiesterase (PDE) und bindet an dessen inaktivierende gamma-Untereinheit. Der verbleibende Komplex der PDE wird dadurch enzymatisch aktiv (siehe Ablauf der visuellen Signaltransduktionskaskade).
Transducin regeneriert sich nach einiger Zeit von selber, indem die intrinsische GTPase in der alpha-Untereinheit das GTP in GDP hydrolysiert. Der Komplex mit der gamma-PDE zerfällt und alpha-Transducin lagert sich nun wieder mit der beta-gamma-Untereinheit zusammen.
Transducin ist auch an der Adaptation an Lichtintensitäten beteiligt. Normalerweise befindet sich dieses Protein zusammen mit Rhodopsin im Außensegment der Photorezeptorzelle. Nach längerer Lichtbestrahlung der Netzhaut wird Transducin jedoch in das Innensegment der Photorezeptorzelle verlagert. Der Transportmechanismus ist noch unklar.
