Cinétique enzymatique
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Sommaire |
[modifier] Énergie d'activation et biocatalyse
L'utilisation d'une enzime sur un substrat donne un produit réactionnel. Ce produit réactionnel va pouvoir réagir spontanément si son énergie initiale est supérieure à son énergie finale : cette variation d'énergie est appelée variation d'énergie libre. Cependant, pour arriver à l'état final, le substrat doit passer le seuil de l'énergie d'activation qui est parfois trop élevé et diminue ainsi la vitesse de réaction. L'enzime diminue cette énergie d'activation permettant ainsi au substrat une réaction plus rapide.
[modifier] Comment l'enzyme diminue l'énergie d'activation ?
L'enzyme, lors de son action sur le substrat, modifie la réactivité moléculaire en formant un complexe enzyme-substrat, elle forme un état intermédiaire. Donc, l'enzyme facilite la réaction du substrat en diminuant l'énergie d'activation, ceci en passant par un ou plusieurs états intermédiaires
[modifier] Réaction enzymatique
L'activité enzymatique exprime la "quantité" d'enzyme dans une préparation. L'unité d'activité enzymatique (U) est définie en terme de quantité de substrat transformé par unité de temps.
[modifier] Modèles de la cinétique enzymatique
[modifier] Modèle de Michaëlis-Menten
[modifier] Modèle de Briggs-Haldane
Cette section est vide ou n'est pas assez détaillée, votre aide est la bienvenue ![modifier] Cinétique à un substrat
[modifier] Cinétique à plusieurs substrats
[modifier] Contôle de l'activité enzymatique
[modifier] Conditions du milieu réactionnel
[modifier] Inhibition et activation
Inhibition compétitive: Arrive lorsque deux composés (substrat) veulent se lier au même enzyme car ils ont une configuration spatiale partiellement identique et peuvent tout les deux accéder au site catalytique (on peut faire l'analogie avec deux clés semblable qui peuvent ouvrir la même serrure). Exemple: il y a compétition entre méthacholine et acétylcholine car elles ont toutes les deux un groupement choline qui active l'enzyme. Il en résulte: E+S1+S2-->ES1+ES2-->E+P1+P2 (les réaction sont réversible) Il se peut aussi que le substrat compétitif se lie au site catalytique sans être modifié. Si un l'enzyme est saturé par un substrat l'autre (d'affinité moindre=Kd plus élevé)ne sera pas catalysé d'où le terme compétitif. Il pourra par contre le déplacer par action de masse (i.e si sa concentration est beaucoup plus forte il le déplacera même si son Kd est plus élevé)
Inhibition non compétitive: Arrive lorsque un agent non relié au substrat est capable de lier l'enzyme au niveau de son site hallostérique. Cela laisse le site catalytique vacant, mais va souvent en modifier sa configuration spatiale cela peut empêcher la liaison enzyme substrat de se faire au niveau du site actif ou entrainer la liaison. Tout dépend de si le changement de configuration au niveau du site catalytique augmente l'affinité du substrat pour le dernier (active l'enzyme) ou la diminue.
[modifier] Interactions coopératives et allostériques
[modifier] Références
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