Fruttosio-1,6-bisfosfato aldolasi
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La fruttosio-1,6-bisfosfato aldolasi (più comunemente detta aldolasi) è un enzima (EC number 4.1.2.13) che catalizza la scissione del fruttosio-1,6-bisfosfato in diidrossiacetone fosfato e gliceraldeide-3-fosfato. Tale reazione è il quarto step della glicolisi. Il fruttosio-1,6-bisfosfato prodotto dal precedente step è, di fatto, la versione attivata vera e propria del glucosio. La aldolasi avvia la degradazione vera e propria, producendo i due triosi, aventi un fosfato ciascuno.
Il sito attivo dell'enzima è evidenziato in blu. (DHAP = diidrossiacetone fosfato; Fru1,6bP = fruttosio-1,6-bisfosfato; GAD = gliceraldeide-3-fosfato)
Come la maggior parte degli enzimi, anche la aldolasi può catalizzare una reazione in entrambi i sensi: non a caso, il nome dell'enzima deriva dalla reazione inversa, una condensazione aldolica, ovvero la produzione di un esoso in forma aldeidica a partire da due triosi.
[modifica] Struttura
L'enzima presente negli eucarioti è composto da quattro subunità identiche tra loro: su ogni subunità è presente un sito attivo, caratterizzato dalla presenza di una lisina, in grado di associarsi ad una molecola glucidica. Tale sito attivo è presente anche negli archeobatteri, dove è ancora presente un residuo conservato di lisina: l'enzima, in ogni caso, è molto più grande, composto da dieci subunità. L'enzima presente negli eubatteri contiene invece due ioni zinco, senza la presenza di alcun residuo amminoacidico particolare.
