Гликозил-гидролазы
Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Гликозил-гидролазы (или гликозидазы) катализируют гидролиз гликозидных связей в молекулах углеводов, приводя к появлению двух более мелких молекул углеводов. Эти ферменты встречаются в клетках почти всех живых организмов. Гликозидазы выполняют множество разнообразных функций: деградация биомассы (например, целлюлозы и гемицеллюлозы), участие в антибактериальной защите организма (например, лизоцим), развитие патогенеза (например, вирусные нейраминидазы), клеточный биосинтез (например, маннозидазы, вовлечённые в созревание N-гликозилированных гликопротеинов). Гликозидазы вместе с гликозилтрансферазами образуют основу биологического аппарата синтеза и разрушения гликозидных связей.
[править] Классификация
Гликозил-гидролазы объединены в К.Ф.3.2.1 как ферменты, катализирующие гидролиз O- или S-гликозидов. Все гликозидазы имеют номера К.Ф.3.2.1.x, при этом x может быть от 1 до более чем 200 в зависимости от субстратной специфичности фермента. На основе молекулярного механизма катализируемой ими реакции гликозидазы могут быть разбиты на две группы. Представители одной из них обращают (inverting), а другой — сохраняют (retaining) путём двойного обращения оптическую конфигурацию субстрата у продукта реакции гидролиза[1]. Гликозил-гидролазы также могут быть классифицированы как экзо- или эндо-действующие, в зависимости от того, действуют ли они соответственно на концевой или внутренний моносахаридный остаток в углеводной цепи. Более современные классификации гликозил-гидролаз основаны на сравнении их аминокислотных последовательностей. Такие классификации обладают большой предсказательной силой в отношении возможных биохимических активностей неисследованных ферментов с недавно определёнными последовательностями. Впервые классификация всех известных на тот момент последовательностей гликозидаз была предложена более 15 лет назад[2]. Близкородственные белки было предложено группировать в семейства. Впоследствии эволюционно родственные семейства стали объединять на более высоком иерархическом уровне в кланы[3]. Такая двухуровневая классификация в настоящее время доступна на сайте CAZy:
Недавние исследования показали возможность создания многоуровневой (иерархической) классификации на основе существующей двухуровневой[4]:
[править] Номенклатура
Большинство гликозил-гидролаз получили свои названия по основному субстрату. Наряду с этими названиями часто также используются и названия, данные по отщипляемому углеводному остатку. Для ряда гликозил-гидролаз применяются тривиальные названия. Ниже для примера приведены названия некоторых гликозидаз и соответствующие К.Ф. номера:
- α-амилаза (К.Ф.3.2.1.1)
- β-амилаза (К.Ф.3.2.1.2)
- глюкоамилаза (К.Ф.3.2.1.3)
- целлюлаза (К.Ф.3.2.1.4)
- изомальтаза (К.Ф.3.2.1.10)
- хитиназа (К.Ф.3.2.1.14)
- лизоцим или мурамидаза (К.Ф.3.2.1.17)
- нейраминидаза (К.Ф.3.2.1.18)
- кислая α-глюкозидаза или мальтаза (К.Ф.3.2.1.20)
- α-галактозидаза или мелибиаза (К.Ф.3.2.1.22)
- β-галактозидаза или лактаза (К.Ф.3.2.1.23)
- α-маннозидаза (К.Ф.3.2.1.24)
- β-фруктозидаза или сахараза или инвертаза (К.Ф.3.2.1.26)
- β-глюкуронидаза (К.Ф.3.2.1.31)
- гиалуронидаза (К.Ф.3.2.1.35)
- пуллуназа (К.Ф.3.2.1.41)
- глюкоцереброзидаза (К.Ф.3.2.1.45)
- галактозилцерамидаза (К.Ф.3.2.1.46)
- сахараза (К.Ф.3.2.1.48)
- гексоаминидаза (К.Ф.3.2.1.52)
- α-L-идуронидаза (К.Ф.3.2.1.76)
- лактаза (К.Ф.3.2.1.108)
[править] Ссылки
- ↑ Sinnott, M. L. Chem. Rev. 1990, 90, 1171—1202.
- ↑ Henrissat, B. Biochem. J. 1991, 280, 309—316.
- ↑ Henrissat, B., Bairoch, A. Biochem. J. 1996, 316, 695—696.
- ↑ Naumoff, D.G. Proceedings of the Fifth International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure. 2006, 1, 294-298.
 |
Это незавершённая статья по биохимии. Вы можете помочь проекту, исправив и дополнив её. |
