Histidin
Vikipedi, özgür ansiklopedi
Histidin (His, H) doğada yaygın 20 aminoasitten biridir ve proteinlerin yapısında bulunur. L-Histidin ve D-Histidin olnak üzere iki farklı enantiomerik formu vardır. Beslenme açısından, genelde sadece çocuklarda, dışarıdan alınması zaruri gıda maddelerinden biridir.
Yan zincirinin imidazol olması ve pKa değerinin göreceli olarak nötral değerlere yakın olması (6.0 civari), histidinin hücre içinde lokal pH değerindeki çok küçük değişikliklere elekrik yükünü değiştirerek yanıt vermesine olanak tanır. Bu nedenle, bu aminoasitin yan zinciri bir çok enzimin katalitik bölgesinde ve metaloproteinlerin ligandları koordine eden kısımlarında bulunur.
İmidazol yan zincirinde birbirinden farklı kimyasal özellikler taşıyan iki azot(nitrojen) atomu bulunur: Birinci azot hidrojene bağlıdır ve bir çift elektronunu aromatik halkaya verir, dolayısıyla hafifçe asidiktir. İkinci azot ise, elektronlarından sadece birini aromatik halkaya katar. Kalan serbest iki elektronu nedeniyle bazik özellik taşır. Bu kimyasal özellikler proteinlerde farklı şekillerde değerlendirilebilir.
- Katalitik triadlarda, histidindeki bazik azot atomu, serin, treonin veya sisteinden bir proton kopararak bu aminoasitleri nükleofile çevirir.
- Proton taşıyıcısı histidinlerde, histidin protonları hızlı şekilde transfer etmede kullanılır. Transfer işlemi esnasında ilk olarak bazik azot atomu bir proton edinerek pozitif yüklü bir ara ürün oluşturulur. Daha sonra başka bir molekül veya tampon asidik azot atomundan bir proton koparmada kullanılır.
- Karbonik anhidraz enzimi, proton taşıyıcısı histidinleri kullanarak, çinko bağlı bir su molekülünden bir proton transfer ederek kendini(katalitik aktif bölgesini) hızla rejenere edebilir.
Histidin ayni zamanda histamin ve karnozin biyosentezinde metabolit olarak kullanılır.
Histidin, muz, üzüm gibi meyvelerde; et ve süt ürünlerinde, yeşil ve kök sebzelerde bulunur.
