Gs
Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Les protéines Gs sont une des familles principales des protéines G associées à un récepteur. Il s'agit entre autre du récepteur au glucagon. Ces récepteurs sont constitués de 3 sous-unités respectivement appelées α, β, γ. Mais seule la première est capable de fixer une molécule de GDP (Guanosine Diphosphate) ou GTP (Guanosine Triphosphate)
[modifier] Fonctionnement du récepteur au glucagon
La fixation de l'hormone entraine une modification de la structure D du récepteur qui stimule la séparation du GDP de Gα, qui à son tour se détache des deux autres sous unités.
Etant donné la prédominance du GTP sur le GDP dans le cytosol, Gα se lie à celui-ci, entraînant l'activation d'une adénylate cyclase ((en) Adenylate cyclase). Cette dernière catalyse la réaction ATP --> AMPc.
PKA (Protéine kinase AMPC dépendante) est constituée de deux sous-unités catalytiques et de deux sous_unités régulatrices. C'est sur ces dernières que se fixe l'AMPc, à raison de 2 molécules par sous-unité, provoquant la libération des deux sous-unités catalytiques.
Elles peuvent dès lors migrer vers le noyau où elles phosphorylent un facteur de transcription CREB (CRE binding protein) lié à une séquence CRE(cAMP responsive element) de l'ADN (voir (en) CREB (cAMP response element-binding). Lorsqu'il est phosphorylé, CREB recrute une protéine CBP (CREB binding protein) qui est une histone acétyltransférase dont le role est d'ouvrir la chromatine, provoquant ainsi la transcription
