Phycobilisome

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Le phycobilisome est un complexe collecteur d'énergie lumineuse de l'appareil photosynthétique présent chez les Cyanobacteria et des Rhodophyta ainsi que les Glaucocystophyta. Il est extrinsèque à la membrane thylakoïdale et constitué de phycobiliprotéines.

[modifier] Composition et structure des phycobilisomes

Certains groupes d'organismes photosynthétiques marins tels que les algues rouges (Rhodophyta) et la plupart des cyanobactéries (Cyanophyta) ne possèdent pas d'antennes photosynthétiques intrinsèques aux membranes photosynthétiques contrairement par exemple aux plantes terrestres. Cette fonction est assurée par des macrostructures de taille considérable (7000 à 15000 kDa) qui sont visualisables en microscopie électronique en transmission en coloration négative : les phycobilisomes. Ces macrocomplexes protéiques sont composés d'un cœur sur lequel sont fixés des projections radiaires (ou bras). Les structures connues de phycobilisome présentent des variations avec des hémiellipsoides, hémidiscoides ou en paquet. Le cœur peut être tri- ou penta-cylindrique.

Les phycobilisomes sont composés de complexes pigment-protéine appelées phycobiliprotéines dont l'existence est maintenant connue depuis très longtemps. Elles arborent des couleurs très vives et sont très fluorescentes. Dans les années 1900, la cristallisation de certaines de ces phycobiliprotéines permit de mettre en évidence une certaine ressemblance avec les globines du fait qu'elles sont composées d'une partie protéique et d'une partie pigmentaire solidement fixée. L'étude des phycobilisomes débuta réellement dans les années 1960 lorsque Gantt et Conti isolèrent des "granules" associées aux membranes photosynthétiques d'algues rouges, granules composés de phycobiliprotéines. Quatre types d'apoprotéines correspondant aux phycobiliprotéines nommées phycocyanine, allophycocyanine, phycoérythrine et phycoérythrocyanine sont connues à ce jour. Les apophycobiliprotéines sont composées de deux peptides principaux de 15-20 kDa appelés chaines alpha et béta. Le plus petit état d'agrégation de ces peptides est un hétérodimère alpha-béta pouvant s'agréger jusqu'à former un hexamère d'hétérodimères alpha-béta. Les hexamères de phycoérythrine et de phycocyanine ont ainsi une structure discoïdale de 120 angströms de diamètre sur 60 angströms de hauteur, au centre de laquelle se trouve un espace libre. Les hexamères de phycoérythrine et de phycocyanine sont capables de s'empiler les uns sur les autres pour former des cylindres creux qui constituent la structure des bras des phycobilisomes.

Quatre chromophores isomères, les phycobilines, ont été décrits chez les cyanobactéries et les algues rouges : la phycocyanobiline de couleur bleue, la phycoerythrobiline de couleur rouge, la phycourobiline de couleur orange et la phycobilivioline. Les phycobilines sont des groupements tetrapyrroles linéaires liés à l'apoprotéine par une liaison covalente de type thioéther, généralement par le cycle A. Les phycobilines ne différent entre elles que par la disposition des doubles liaisons mais ces dernières leur confèrent des configurations moléculaires différentes ayant pour conséquence des propriétés spectroscopiques nettement distinctes. Ainsi la phycourobiline absorbe dans le bleu-vert, la phycoérythrobiline dans le vert, la phycobilivioline dans l'orange et la phycocyanobiline dans le rouge. Toutes les phycobilines présentent aussi une absorbance significative dans les UV.

Les classes de phycobiliprotéines se distinguent par l'un de leur chromophore appelé "accepteur terminal d'énergie". Chez la phyccyanine, la phycoérytrocyanine et l'allophycocyanine, ce chromophore est toujours une phycocyanobiline. Chez les phycoérythrines, c'est toujours une phycoérythrobiline. À des fins de classification, des lettres ont été attribuées aux phycocyanines et phycoérythrine an fonction des organismes à partir desquels elles ont été initialement isolées : les R-phycobiliprotéines étaient issues des Rhodophyta, les C-phycobiliprotéines des cyanobactéries. Les B-phycoérythrines proviennent d'une classe ancienne d'algues rouges, les Biangiophyceae. Toutefois, les fondements cette nomenclature devenue obsolète ont aujourd'hui été abandonnés mais ces préfixes sont encore souvent mentionnés. Ils correspondent maintenant plutôt à des types spectraux. Par exemple, la phycocyanine est dite C-phycocyanine lorsqu'elle ne lie que de la phycocyanobiline, R-phycocyanine lorsqu'elle lie de la phycocyanobiline et de la phycoérythrobiline.

En 1977, Tandeau de Marsac et Cohen-Bazire montrèrent qu'en réalité, les phycobilisomes sont composés de 85% de phycobiliprotéines et de 15% de protéines non pigmentées. Ces protéines de taille moléculaire très variables se sont avérés être des polypeptides de liaison insérés au centre des hexamères de phycobiliprotéines et stabilisant la structure des phycobilisomes. Le plus grand de ces polypeptides est le polypeptide de liaison cœur-membrane (95-120 kDa) appelé LCM, impliqué dans la fixation du phycobilisome à la membrane photosynthétique. Ce linker est situé dans le cœur du phycobilisome et présente une structure singulière, liant notamment une molécule de phycocyanobiline. La plupart des autres linkers ont une taille oscillant entre 30 et 60 kDa, à l'exception des linkers de très petite taille dit LC. Les Rhodophyta et les cyanobactéries marines ont la particularité de posséder polypeptides de liaisons pigmentés associés à la phycoérythrine. La phycobiline liée est alors toujours une phycourobiline. Le rôle exact de ce chromophore n'a jamais été démontré

[modifier] Fonctionnement des phycobilisomes

À venir…