Ubiquitination
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L'ubiquitination (ou plus correctement ubiquitinylation) est une modification post-traductionelle de protéines cibles par une chaîne enzymatique aboutissant à la liaison covalente d'une ou plusieurs protéine ubiquitine sur une lysine acceptrice.
L'ubiquitination entraîne essentiellement la dégradation de la protéine cible par le protéasome 26S.
Cette modification a été découverte au cours des années 1980 par Aaron Ciechanover, Avram Hershko et Irwin Rose, ce qui leur a valu l'obtention du prix Nobel de chimie en 2004.
[modifier] Fonctions
- Dégradation par le protéasome.
- Activation après protéolyse limitée.
- Stabilité protéique.
- Remodellage de la chromatine.
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