Allosterismo
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L'Allosterismo è la capacità che alcuni enzimi posseggono, di poter essere "regolati" nella loro attività catalitica; pertanto essi prendono il nome di Enzimi Allosterici
Sono proteine aventi struttura quaternaria che su ogni sub-unità presentano, oltre al sito catalitico, anche uno o più siti di inserzione di altre sostanze che hanno il compito di regolare l'attività dell'enzima stesso. Il termine deriva dal greco allos (altri) e stereos (solido, spazio).
Le sostanze regolatrici sono in grado di modificare leggermente la struttura terziaria dell'enzima e quindi di variare la sua l'affinità per il ligande o substrato, consentendo di incrementare o di ridurre la velocità di determinata reazione metabolica a seconda delle esigenze della cellula
Le sostanze destinate ai siti allosterici si chiamano modulator o effettori allosterici , e il loro controllo può essere positivo o negativo a seconda se , rispettivamente, incrementino o riducano l'affinità del sito attivo dell'enzima per il substrato, inoltre si dicono eterotropi gli effettori allosterici la cui natura chimica è diversa da qualla del substrato, omotropi se hanno la stessa natura del substrato.
Per spiegare in comportamento degli Enzimi Allosterici sono stati elaborati due modelli derivanti dalle teorie di Monod e di Koshland .
Modello Monod o della modificazione concertata
Questo modello può essere descritto dalle seguenti regole:
- Ogni Enzima Allosterico è un oligomero simmetrico, e tale simmetria deve sempre essere mantenuta.
- Ogni protomero può esistere negli stati conformazionali chiamati T ed R (teso e Rilassato) in equilibrio tra di loro.
- Il substrato può legarsi ad ognuno dei protomeri in qualsiasi stato essi si trovino, soltanto la mutazione conformazionale può indurre cambiamento nell'affinità del sito attivo per il substrato.
- Il cambiamento di conformazione avvenuto anche in un solo protomero, induce la stessa trasformazione negli altri in maniera concertata, quindi la simmetria dell'oligomero deve essere mantenuta.
Modello Koshland o sequenziale
A differenza del precedente, questo modello considera , oltre agli stati T e R anche delle forme intermedie e quindi prevede il passaggio da uno stato all'altro in maniera continua e quindi sequenziale. Affinché ciò sia possibile la simmetria della molecola deve essere perduta, poiché l'intero oligomero gambia configurazione un po’ alla volta.
Entrambi i modelli prevedono che l'attacco di un primo ligande al sito attivo di un protomero faciliti la saturazione degli altri siti attivi , verificandosi un effetto cooperativo fra le diverse sub-unità.
