Struttura secondaria
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La struttura secondaria di una proteina, cioè la capacità di una proteina di assumere una struttura spaziale regolare e ripetitiva, può essere di tre diversi tipi:
- Ad α-elica: presenta una struttura ad elica ed è stabilizzata grazie a dei legami ad idrogeno, che avvengono tra l'idrogeno del gruppo carbonilico di un residuo aminoacidico e il gruppo imminico del residuo aminoacidico soprastante, cioè quello che in linea retta si trova quattro residui più avanti.
Le catene R dei residui si posizionano verso l'esterno della struttura a spirale a causa del loro impedimento sterico all'interno della catena. L'α-elica è presente quasi sempre nella forma destrogira, anche se si è osservata in alcuni casi anche la struttura levogira. In questo tipo di conformazione si hanno angoli ψ che variano tra -45° e -50° ed angoli φ di -60° che si presentano in numero 3,6 pergiro. La distanza tra un residuo soprastante o uno sottostante è di 1,5Å. La capacità di una proteina di formare una struttura secondaria di questo tipo è dovuta alla struttura primaria della proteina stessa, visto che alcuni fattori interni alla composizione della proteina possono destabilizzare la struttura, e sono:
-Ingombro sterico delle catene laterali: in questa struttura si trovano molto vicine le catene R dei vari residui che, se hanno composizioni molto voluminose, possono contribuire alla in capacità di formazione della α-elica.
-Carica delle catene laterali: come detto prima, le catene laterali si trovano in posizioni molto vicine tra loro, quindi se si hanno cariche omologhe, soprattutto in soluzione, in due catene vicine tra loro si potrà generare della repulsione che impedirà così la formazione del legame ad idrogeno all'interno della catena.
-Presenza di residui di prolina: come si nota la prolina può anche non essere considerata un aminoacido, visto che al posto del gruppo amminico presenta un gruppo imminico (NH), che comunque può formare un legame peptidico. Formando il legame tra con un aminoacido la prolina perde per condensazione l'unico idrogeno che presenta, e così in una struttura secondaria ad α-elica formerà il legame a ponte idrogeno con un solo altro aminoacido grazie al gruppo carbonilico me non ne formerà altri visto che non presenta un gruppo imminico nel suo residuo.
- Piani β: in questa struttura i legami ad idrogeno si dispongono paralleli tra loro;
- Random coil: presenta una struttura a ripiegatura casuale.
