Šaperonas
Straipsnis iš Vikipedijos, laisvosios enciklopedijos.
Šaperonai – baltymai (nebūtinai fermentai), dalyvaujantys biologiškai aktyvios kitų baltymų antrinės ar tretinės struktūros susidaryme. Dauguma šaperonų yra karščio-šoko baltymai (angl. „heat-shock proteins“), kurių padaugėja ląstelėms atsidūrus aukštoje temperatūroje ar stresinėse sąlygose, kai teisingos ir biologiškai aktyvios baltymų struktūros pradeda denatūruotis. Šaperonai įtakoja galutinį naujai sintetinamo baltymo „lankstymosi“ (angl. folding) rezultatą, ir neleidžia denatūruotis ar agreguotis mažiau stabiliems polipeptidams post-transliacinių stresų metu, t.y. užkerta kelią termodinamiškai nestabiliems tarpiniams produktams. Jie sumažina galimų neproduktyvių bei biologiškai neefektyvių polipeptido lankstymosi variantų kiekį, tuo padidindami susilankstymo greitį. Šaperonams funkcionuoti reikalinga energija ATP pavidalu.
Šaperonų kompleksai taip pat svarbūs ir grįžtamam lankstymuisi, kuomet baltymai pereina ląstelės membraną, mitochondrijas, endoplazminį tinklą, kadangi baltymai pereidami šias membranas yra išlankstomi. Sutrikus šaperonų veiklai, baltymai dažnai įgyja netaisyklingą struktūrą, darosi atsparesni degradacijai ir kaupiasi ląstelėje.
