Beta-Faltblatt

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Darstellung eines Beta-Faltblattes. Die Atome der Proteinhauptkette der beteiligten Atome sowie die Wasserstoffbrücken sind undurchsichtig dargestellt.

Als Beta-Faltblatt (engl. pleated sheet) bezeichnet man in der Biochemie ein Sekundärstrukturelement von Proteinen (Eiweißen). Für die Funktion dieser Stoffe ist es wesentlich, dass die Aminosäurenketten aus denen sie bestehen, in bestimmten dreidimensionalen Strukturen angeordnet ("gefaltet") sind.

Ende der dreißiger Jahre führten die Amerikaner Pauling und Corey Röntgenuntersuchungen an kristallinen Peptiden durch. Dabei stellten sie fest, dass sich bestimmte räumliche Merkmale regelmäßig wiederholen: Alpha-Helix und Beta-Faltblatt (Sekundärstruktur).

Auf Grund der Anwesenheit von Seitenketten sind Beta-Faltblätter nicht flach sondern ziehharmonikaähnlich geriffelt (engl. pleated). Dadurch legen sich Teile der Aminosäurenkette längs nebeneinander, entweder parallel (gleichsinnig) oder antiparallel (gegensinning), so dass die Peptidgruppen wie in den Flächen und die dazwischenliegenden C-Atome wie in den Kanten eines mehrfach gefalteten Blattes liegen. Dabei treten die Peptidbindungen mehrer Ketten in Wechselwirkung. Es bilden sich die zur Stabilisierung notwendigen Wasserstoffbrückenbindungen entlang des Polypeptidrückgrats, welche in Zweierpaaren im Abstand von 7,0 Å vorkommen.

Die Seitengruppen liegen jedoch ziemlich dicht beieinander, so dass sperrige oder gleich geladene Reste die Anordnung stören. Größere Faltblatt-Strukturbereiche kommen nur dann zustande, wenn die Reste relativ klein sind. So bestehen die Proteinketten der Naturseide, die ausschließlich in der Faltblattstruktur angeordnet sind, zu 86% aus Gly, Ala und Ser, also Aminosäure-Bausteine mit kleinen Resten. Ein weiteres Beispiel für Proteine mit überwiegender Faltblattstruktur sind Immunglobuline. Wenn die Aminosäure-Reste groß sind, ordnet sich die Polypeptidkette bevorzugt als Alpha-Helix an.

Andere Motive der Sekundärstruktur sind, außer der Alpha-Helix und dem Beta-Faltblatt, drei verschiedene Arten von Betaschleifen (beta-turns). Die nicht zu einem Motiv gehörenden Teile der Primärstruktur eines Proteins nennt man Zufallsschleifen (random-coil-Strukturen). Diese Strukturen sind maßgeblich an der Ausbildung der gesamten Proteinstruktur beteiligt.

In Proteinstrukturen werden Beta-Faltblätter oft als Pfeile dargestellt. Die einzelnen Atome werden weggelassen, wenn die Struktur im Vordergrund steht.