Biopterin
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| Strukturformel | ||
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| Allgemeines | ||
| Name | Biopterin | |
| Andere Namen | 2-Amino-6-(L-erythro-1,2-dihydroxypropyl)-3H-pteridin-4-on | |
| Summenformel | C9H11N5O3 | |
| CAS-Nummer | 304-95-0, 22150-76-1 | |
| Kurzbeschreibung | Cofaktor im Stoffwechsel, gelbe Kristalle | |
| Eigenschaften | ||
| Molmasse | 237,22 g/mol | |
| Aggregatzustand | fest | |
| Dichte | - kg/m³ | |
| Schmelzpunkt | Zersetzung ab 250 °C | |
| Siedepunkt | - °C | |
| Dampfdruck | - Pa (- °C) | |
| Löslichkeit | - | |
| Sicherheitshinweise | ||
| Gefahrensymbole | ||
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| R- und S-Sätze |
R: ? |
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| MAK | - | |
| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | ||
Biopterin ist eine heterozyklische Verbindung, die als Redox-Cofaktor im Stoffwechsel bedeutsam ist. Es enthält als wesentliches Strukturmerkmal ein heterocyclisches Pteridin-Ringsystem und ist ein Derivat des Pterins.
[Bearbeiten] Biologische Bedeutung
Biopterin - genauer das sich daraus abgeleitende Redoxpaar 7,8-Dihydrobiopterin/(6R)-5,6,7,8-Tetrahydrobiopterin (letzteres auch BH4 abgekürzt) - ist als Cofaktor ein wichtiger Baustein des Stoffwechsels. Im Gegensatz zu den Pteridin-Abkömmlingen Folsäure und Riboflavin kann es jedoch vom menschlichen Körper selbst synthetisiert werden und ist somit nicht essentiell. Nur die Tetrahydroform des Biopterins ist biologisch aktiv.
Besondere Bedeutung kommt dem Biopteridin-Redoxsystem bei der Oxidation aromatischer Ringe zu. Eine solche Oxidation findet z. B. bei der Biosynthese der Aminosäure Tyrosin aus Phenylalanin durch die Phenylalaninhydroxylase (EC 1.14.13.39, CAS-Nr. 9029-73-6), bei der Synthese von Katecholaminen im Schritt der Oxidation des Tyrosins zur L-DOPA durch die Tyrosinhydroxylase (EC 1.14.16.2, CAS-Nr. 9036-22-0) oder bei der Serotonin-Biosynthese im Schritt der Oxidation des Tryptophans zum 5-Hydroxy-tryptophan durch die Tryptophanhydroxylase (EC 1.14.16.4, CAS-Nr. 9037-21-2) statt. Eine Besonderheit dieser Oxidationen ist, dass sie die Gegenwart molekularen Sauerstoffs erfordern (siehe auch Abbildung zuunterst).
Störungen im Biopterin-Stoffwechsel führen auf Grund der Bedeutung für den Metabolismus aromatischer Aminosäuren u. a. zu sogenannten "atypischen" Phenylketonurien.
Die Stickstoffmonoxid-Synthase (EC 1.14.13.39, CAS-Nr. 125978-95-2), welche über mehrere Stufen Arginin zu NO und Citrullin oxidiert, ist ebenfalls Tetrahydrobiopterin-abhängig.
Das Redoxsystem Dihydrobiopterin/Tetrahydrobiopterin ist vergleichsweise komplex - man betrachte dazu beispielsweise die Redoxsysteme der Cofaktoren NAD+ oder FAD. Für die Regeneration der oxidierten aus der reduzierten Form sorgt ein eigenes Enzymsystem: die Pterin-4a-carbinolamin-Dehydratase (EC 4.2.1.96, CAS-Nr. ) und die Dihydropteridin-Reduktase (EC 1.5.1.34, CAS-Nr. 9074-11-7). Die folgende Abbildung versinnbildlicht den zugehörigen Zyklus:
Die Biosynthese erfolgt analog der Folsäure-Biosynthese aus GTP.
