Protoporphyrinogen-Oxidase
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| Protoporphyrinogen-Oxidase | |
|---|---|
| Synonyme | Protoporphyrinogen-IX-Oxidase; Protoporphyrinogenase |
| EC-Nummer | 1.3.3.4 |
| CAS-Nummer | 53986-32-6 |
| Kategorie | Oxidase (Oxidoreduktase) |
| Substrate | Protoporphyrinogen IX + 1.5 O2 |
| Produkte | Protoporphyrin IX + 3 H2O |
Protoporphyrinogen-Oxidase, Abk.: PPO (auch: Protoporphyrinogen IX Oxidase) ist das letzte gemeinsame Enzym in der Porphyrinbiosynthese von Häm und Chlorophyll.
Es katalysiert die Sechs-Elektronen-Oxidation von Protoporphyrinogen IX zu Protoporphyrin IX mittels eines nicht kovalent gebundenen FAD Kofaktors unter Beteiligung von molekularem Sauerstoff O2. Das Substrat wird dabei durch Entfernen zweier Wasserstoffatome an den Pyrrolstickstoffen planarisiert und aromatisiert. Das Produkt ist das erste Porphyrin in der Porphyrinbiosynthese und wird durch Insertion von Eisen via Ferrochelatase zu Protohem IX oder Häm b, durch Insertion von Magnesium zum Magnesioprotoporphyrin IX (Magnesiumchelatase), das ueber mehrere Schritte zum Chlorophyll weiterprozessiert wird.
[Bearbeiten] PPO in der Natur
PPO kommt in nahezu allen Organismen vor. Alle Eukaryonten besitzen das mitochondriale Enzym, wobei in Pflanzen zusaetzlich zum mitochondrialen (genannt PPO2) auch noch ein chloroplastisches (genannt PPO1) Isoenzym existiert. Beim Menschen verursachen Mutationen der PPO eine schwere Stoffwechselkrankheit, die Variegate Porpyrie genannt wird. Eine porkaryontische Form der PPO ist das HemB genannte Enzym der grampositiven Bakterien, die in gramnegativen Bakterien nicht vorkommt.
