Acuaporina
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La acuaporina es una proteína transmembrana, encargada de transportar el agua a través de los compartimientos celulares. Está formada por un haz de 7 hélices α que dejan una estrecha abertura en su interior por la que pueden pasar moléculas de agua. Como en todas las proteínas transmembrana, la superficie de la proteína en contacto con la bicapa lipídica es rica en aminoácidos hidrofóbicos mientras que los aminoácidos polares se concentran hacia los dos extremos de la proteína. Estas proteínas transmembrana son especializadas, no permiten que los aniones y la mayoría de los cationes grandes puedan atravesarla. Además hay un par de aminoácidos catiónicos que actúan como “puerta”, impidiendo el paso de cationes pequeños como el ión H3O+.
La importancia de las acuaporinas recalca que no solo explican los rápidos cambios del volumen celular causados por la entrada o salida del agua sino también, respuestas de cambios fisiológicos o a alteraciones patológicas.
Sobre la base de estudios biofísicos se propuso que los canales dispondrían de un mecanismo de ‘compuerta’ (gating en inglés) que regularía su permeabilidad al agua, y que cada uno de ellos contendría diez moléculas de agua que se desplazarían en ‘fila india’ para atravesar la membrana. Tal como se muestran en las representaciones estructurales y moleculares de las acuaporinas.
"El mecanismo que el agua utiliza para atravesar las membranas de las células fue, hasta hace muy poco, objeto de una animada controversia. Esta se resolvió con la identificación de una familia de proteínas que funcionan como canales para que el agua cruce las membranas, logro que le valió a su descubridor –Peter Agre– el premio Nobel de Química en 2003. El hallazgo de Agre produjo una estampida de aportes a la investigación sobre los canales para el agua, los que reciben el nombre genérico de acuaporinas."
