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Proteína

De Wikipedia, la enciclopedia libre

Modelo de una proteína en 3D hecho por Dan Omura
Modelo de una proteína en 3D hecho por Dan Omura

Las proteínas (del griego proteion, primero) son macromoléculas de masa molecular elevada, formadas por cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Las proteínas pueden estar formadas por una o varias cadenas peptídicas.

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Suelen además contener azufre y algunas proteínas contienen además fósforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos.

La unión de un número pequeño de aminoácidos da lugar a un péptido:

  • oligopéptido: número de aminoácidos < 10
  • polipéptido: número de aminoácidos > 10
  • proteína: número de aminoácidos > 100

Representan las biomoléculas más abundantes, pues constituyen más del 50% del peso seco de las células.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.

Tabla de contenidos

[editar] Funciones

Transporte de: Dióxido de Carbono y Oxígeno (Hemoglobina y la Mioglobina); Hierro (Ferritina y Transferrina); Cobre (Celuloplasmina).

Protección inmunológica a través de: IgA, IgD, IgC, IgM

Intervienen en la coagulación sanguínea: Fibrinógeno y Trombina.

Intervienen en los procesos de relajación y contracción muscular: Miosina, Tropomiosina, Actina.

Transmisión del impulso nervioso a través de los neuropéptidos y neurotransmisores: Acetilcolina, Gaba.

Función hormonal: la insulina y el glucagón son péptidos

Función estructural: el colágeno, las histonas

Función catalítica: las enzimas son todas proteínas (con la única excepción de la ribozima)

Funcion amortiguadora o buffer: Hemoglobina

Mantenimiento de la presion osmotica.

Contraccion o movimiento actina-miosina.

Almacenamiento.

Energetica.

[editar] Clasificación

Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios: color, olor y aspecto

[editar] Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una típica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y colágeno
Globulares: se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares.

[editar] Según su composición química

Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamado grupo prostético (sólo globulares).

[editar] Estructura

Estructura de las proteínas.

Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

[editar] La Determinación de la Estabilidad proteíca

La determinación de la estabilidad proteíca, es un proceso mediante el cual se sabe la resistencia de desnaturalización de una proteína. La desnaturalización es un proceso que sufre la proteína al someterse a determinadas temperaturas y en la cual se pierde su estructura espacial y, por tanto, su función.

la estabilidad proteica se usa principalmente en la industria láctea, para saber si una leche puede ser procesada a pasteurización o si sus proteínas no pueden calentarse. Se emplea también en gastronomía, para poder utilizar las proteínas con la seguridad de que no perderán su valor nutritivo al ser calentadas.

Para esto es necesario utilizar alcohol al 68% o 68ºGL (es decir, de cada 100gr de solución, sólo 68gr son alcohol). Al diluir alcohol en una muestra del producto, no debe generar grumos de ningún tipo. Si los hay, se dice que la prueba es positiva (+) y se indica que no se puede calentar, si no hay, se dice que es negativa (-) y se puede someter a un tratamiento térmico.

[editar] Temas relacionados

[editar] Lista de proteínas

Anticuerpos Hemoglobina Insulina Queratina

[editar] Véase también

[editar] Enlaces externos

Lecturas sobre biomoléculas (CBC,UBA,Argentina)

[editar] Referencias bibliográficas

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