Ubiquitina
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La ubiquitina es una pequeña proteína que aparece naturalmente en células eucariotas. Su principal función es la de marcar otras proteínas para su destrucción. Este proceso se conoce como proteólisis. Varias moléculas de ubiquitina se anclan a la proteína a eliminar y esta se mueve hacia el proteasoma, una estructura con forma de barril donde se lleva a cabo el proceso de la proteólisis. La ubiquitina puede marcar incluso proteínas de la membrana de la célula, por ejemplo receptores, para que sean eliminadas de la membrana.
La ubiquitina está formada por 76 aminoácidos y tiene una masa molecular de aproximadamente 8,6 kDa. Su estructura está sumamente conservada en el linaje eucariota. Las ubiquitinas del ser humano y de la levadura son idénticas en el 96 %.
[editar] La activación de la ubiquitina
El grupo carboxilo de la glicina terminal se une al grupo tiol en una unidad de cisteina de una enzima E1 que activa la ubiquinina. Este paso requiere la hidrólisis de una molécula de ATP. El resultado es un grupo de tioester.
Seguido viene una etapa de transesterificación a otra enzima E2.
El transfer fial a la proteína a marcar puede pasar por dos caminos:
- directamente de la enzima E2. Este paso se utiliza sobre todo si se une a una molécula de ubiquitina ya anclada. Así se forman cadenas ramificadas de ubiquitina.
- a través de una enzima E3 que se une específicamente tanto a E2 como a la proteína a marcar. La proteína a marcar es generalmente una proteína dañada o no-funcional que es reconocido por una secuencia específica de destrucción. La ubiquitina se une a un grupo de lisina en esta molécula. Esto es el camino típico para marcar preoteínas para su destrucción.
