Protéase
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Les protéases sont des hydrolases des protéines. On les appelle des endoprotéases car elles clivent les liaisons peptidiques situées à l’intérieur de la protéine loin des acides aminés C et N terminaux. Selon la structure, leur nom dérive de l’acide aminé ou du métal situé au niveau de leur site catalytique . C’est ainsi que nous distinguons :
- les sérine-protéases
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- la chymotrypsine (EC 3.4.21.1) du pancréas s’attaque à des liaisons peptidiques où le carboxyle engagé est un acide aminé hydrophobe ou aromatique.
- les thiol-protéases
- la papaïne (EC 3.4.22.2) protéine végétale. Spécifique des liaisons peptidiques dans lesquelles l’acide aminé engagé par son carboxyle est un acide aminé basique, aromatique ou apolaire.
- les protéases acides agissent à pH acides et possèdent un acide aspartique sur leur site actif
- la pepsine : spécifique des liaisons peptidiques dans lesquelles est engagé un acide aminé aromatique (fonction amine).
Les protéases ne doivent pas être confondues avec les peptidases, qui ne clivent les peptides uniquement à leurs extrémités.
Il existent des substances, qu'on appelle inhibiteurs de protéases, qui empêchent l'activité enzymatiques des protéases.
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