C-reaktivt protein
Wikipedia
C-reaktivt protein, CRP, är ett protein i familjen pentraxiner. CRP finns i vanliga fall löst i blodplasman och som vid en bakteriell infektion kan det öka kraftigt i koncentration. CRP är en del av försvaret mot bakterier, och har förmågan att binda till vissa bakterietypers kapsel och därefter aktivera makrofager som oskadliggör inkräktaren. CRP kan även aktivera komplementsystemet. CRP bildas i levern och räknas som ett akutfasprotein. I sjukvården mäts halten av CRP i blodet när en infektion misstänks, vilket ger ett mer pålitligt svar än den klassiska sänkan. CRP ska inte förväxlas med C-peptiden eller Protein C.
Innehåll |
[redigera] Historia och nomenklatura
CRP upptäcktes av Tillett och Francis år 1930 som en substans i serum, hos patienter med akut inflammation, som reagerade med en sockerart benämnd C i bakteriearten pneumococcus [1].
[redigera] Genetik och biokemi
Genen för CRP är lokaliserad på kromosom 1 (1q21-q23). Proteinet består av 224 aminosyror [2]. CRP är en cyklisk pentamer (består av 5 polypeptidkedjor) och varje monomer har en molekylmassa på 25106 Dalton.
[redigera] Funktion
CRP är medlem av en klass akutfas proteiner vars nivåer ökar dramatiskt under en inflammatorisk process i kroppen. Forskning har visat att CRP interagerar med komplementsystemet och bidrar till att komplement identifierar patogener och skadade celler. Man tror även att CRP påverkar det adaptiva immunförsvaret och spelar en viktig roll i det tidiga försvaret mot en infektion.
[redigera] Klinisk användning
CRP används som en biomarkör för att påvisa inflammation. Att mäta nivåerna av CRP har visat sig pålitligt för att att bestämma sjukdomsstadium eller effekten av en behandling. Mätningen genomförs med hjälp av blodprov som analyseras i ett medicinskt laboratorium.
Virusinfektioner tenderar att ge lägre CRP-nivåer än bakteriella infektioner.
