GSK-3
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Glykogen Synthase Kinase 3 (GSK-3) ist eine Serin/Threonin Protein Kinase, es handelt sich also um ein Protein, welches selektiv Phosphat-Reste an die Serine- und Threonin-Reste anderer Proteine anbringt (in diesem Fall handelt es sich um die Glykogensynthase). Die Phosphorylierung dieser anderen Proteine durch GSK-3 inhibiert das Zielprotein normalerweise.
[Bearbeiten] Funktion
Wie erwähnt, phosphoryliert und inaktiviert GSK-3 das Protein Glykogensynthase. In der Fruchtfliege Drosophila melanogaster und dem Frosch Xenopus laevis ist die GSK-3 (genauer: GSK-3β) an dem Wnt-Signalweg beteiligt, indem sie in einem Proteinkomplex zusammen mit APC und dem Gerüstprotein Axin das Protein β-Catenin phosphoryliert. Diese führt zur Ubiquitinylierung und seinem Abbau durch Proteasen, wodurch es nicht in den Zellkern eindringen und dort seine genregulatorische Funktion ausführen kann. Wenn jedoch das Protein Disheveled über den Wnt-Signalweg aktiviert wird, wird GSK-3 inaktiviert und β-Catenin akkumuliert im Cytoplasma und im Zellkern, wo es seine regulatorische Funktion ausübt und Wnt-Zielgene aktiviert.
[Bearbeiten] GSK-3 Deaktivierung
GSK-3 kann durch die Proteinkinase B phosphoryliert und somit deaktiviert werden. Somit ist die PKB (Proteinkinase B) ein Aktivator für die Signaltransduktionswege, welche normalerweise durch die GSK-3 geblockt sind.
