Static Wikipedia February 2008 (no images)

aa - ab - af - ak - als - am - an - ang - ar - arc - as - ast - av - ay - az - ba - bar - bat_smg - bcl - be - be_x_old - bg - bh - bi - bm - bn - bo - bpy - br - bs - bug - bxr - ca - cbk_zam - cdo - ce - ceb - ch - cho - chr - chy - co - cr - crh - cs - csb - cu - cv - cy - da - de - diq - dsb - dv - dz - ee - el - eml - en - eo - es - et - eu - ext - fa - ff - fi - fiu_vro - fj - fo - fr - frp - fur - fy - ga - gan - gd - gl - glk - gn - got - gu - gv - ha - hak - haw - he - hi - hif - ho - hr - hsb - ht - hu - hy - hz - ia - id - ie - ig - ii - ik - ilo - io - is - it - iu - ja - jbo - jv - ka - kaa - kab - kg - ki - kj - kk - kl - km - kn - ko - kr - ks - ksh - ku - kv - kw - ky - la - lad - lb - lbe - lg - li - lij - lmo - ln - lo - lt - lv - map_bms - mdf - mg - mh - mi - mk - ml - mn - mo - mr - mt - mus - my - myv - mzn - na - nah - nap - nds - nds_nl - ne - new - ng - nl - nn - no - nov - nrm - nv - ny - oc - om - or - os - pa - pag - pam - pap - pdc - pi - pih - pl - pms - ps - pt - qu - quality - rm - rmy - rn - ro - roa_rup - roa_tara - ru - rw - sa - sah - sc - scn - sco - sd - se - sg - sh - si - simple - sk - sl - sm - sn - so - sr - srn - ss - st - stq - su - sv - sw - szl - ta - te - tet - tg - th - ti - tk - tl - tlh - tn - to - tpi - tr - ts - tt - tum - tw - ty - udm - ug - uk - ur - uz - ve - vec - vi - vls - vo - wa - war - wo - wuu - xal - xh - yi - yo - za - zea - zh - zh_classical - zh_min_nan - zh_yue - zu

Web Analytics
Cookie Policy Terms and Conditions Проект Folding@home — Вікіпедія

Проект Folding@home

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.

Folding@Home — проект розподілених обчислень[1], що проводиться під егідою Стенфордського університету[2]. Суть проекту полягає в моделюванні процесу набуття конформації білків[3] з метою виявлення потенційних помилок у природній конформації. Помилки конформації спричиняють ряд клінічних синдромів, серед яких: хвороба Альцгеймера, хвороба Паркінсона, діабет типу II, хвороба скрепі, хвороба Кройцфелд-Джакоба, коров'ячий сказ, склероз і деякі типи раку. Розуміння механізмів виникнення дефектів на молекулярному рівні допоможе з'ясувати точну картину виникнення даних захворювань і дозволить розробити методи протидії їм.

Зміст

[ред.] Загальна інформація

Подібно до інших відомих проектів (SETI@Home, distributed.net, Find-a-Drug), в Folding@Home приймають участь сотні тисяч власників персональних комп'ютерів, на яких виконуються невеличкі порції-завдання. Обчислення проводяться в фоновому режимі з мінімальним приоритетом, тому не заважають нормальній роботі з комп'ютером. Інтернет потрібен лише для отримання завдань і відправки результатів в автоматичному режимі без участі користувача. Типові завдання мають розмір порядка 100 КБ, а результати - до 1 МБ на один білок, при тому, що на обрахування одного білка в Folding@Home йде від 2 до 10 робочих днів. Вимоги до ПК - Duron/Celeron або вище, 10-20 МБ пам'яті для роботи.

Ведеться статистика для кожного учасника. Учасники можуть об'єднуватися в команди за країнами, містами чи спільними уподобаннями. (с) romko[4]

[ред.] Чому саме розподілені обчислення?

Сучасні суперкомп'ютери складаються з сотень або тисяч процесорів, іноді ця кількість сягає 10000 процесорів (які окремо взяті часто повільніші від сучасних десктопних процесорів), поєднаних швидкісними з'єднаннями. Саме ці з'єднання роблять суперкомп'ютер єдиним комп'ютером, а не кластером з окремих комп'ютерів, і є чи не найдорожчими його компонентами.

Так от, специфіка обчислювальних алгоритмів, які використовуються Folding@Home в тому, що швидкісні з'єднання між процесорами не потрібні, а потрібна максимізація швидкості кожного процесора. Тому навіть якби в розпорядженні проекту був суперкомп'ютер з 1000 процесорів, то він би видавав результати не швидше, ніж 1000 окремих комп'ютерів з такими ж процесорами.

Але для отримання вагомих результатів в Folding@Home потрібні не тисячі процесорів, а сотні тисяч. Тому розрахунки, які проводять учасники проекту, неможливі будь-якими іншими засобами на даному етапі розвитку обчислювальної техніки, і ще довго не будуть можливі.

Для довідки, станом на 15.10.2005 активними є 182206 процесорів: http://vspx27.stanford.edu/cgi-bin/main.py?qtype=osstats. Це робить кластер, який формують учасники проекту, одним з найбільших в світі, здатним виконувати приблизно 175 ТераФлопс[5].

[ред.] Вимоги до комп'ютера для участі в Folding@Home

Будь-який персональний комп'ютер підходить для участі в проекті, але якщо він випущений більш, ніж 3-4 роки тому і його процесор має частоту менше 1 ГГц, то є імовірність, що він не встигатиме повертати завдання до встановленого крайнього терміну. В такому випадку можна налаштувати клієнтську програму приймати лише завдання, які не мають визначеного кінцевого терміну.

Таким чином, підходить будь-який процесор Pentium, Athlon, Duron, Sempron, Celeron, Power PC. Клієнтські програми існують для Windows, Linux, Mac OS. Також можуть приймати участь комп'ютери з FreeBSD або OpenBSD.

При роботі програма використовує типово 10-20 МБ пам'яті, в залежності від розміру білкової молекули і складності розрахунків. Є завдання, які потребують значно більше пам'яті, але їх отримують лише ті учасники, які спеціально цього захотіли.

При роботі клієнтської програми використовуються 100% ресурсів процесора, але оскільки пріоритет даного процесу є найнижчим можливим, то на нормальній роботі з комп'ютером це не позначається, і ніякого уповільнення реакції на натиснення клавіш чи чогось подібного не спостерігається. Проте можна і зменшити навантаження на процесор до іншого відсотку (задається в конфігурації), якщо, наприклад, процесор перегрівається або працює нестабільно з таким навантаженням.

Взагалі, машини, які працюють нестабільно при повному завантаженні процесора (причинами можуть бути надмірний розгон або неякісні компоненти, передусім пам'ять) краще до проекту не підключати, поки не будуть виправлені всі несправності і не буде доведена здатність роботи при повному навантаженні.

Ще однією обов'язковою умовою участі в проекті є використання комп'ютерів, які належать особисто Вам, або Ви маєте згоду власника на запуск програм Folding@Home на них. Це оговорено в ліцензійній угоді на програми Folding@Home. А так ці програми є безкоштовними, більше того, компоненти, які виконують безпосередні розрахунки, базуються на відкритому коді.

[ред.] Україна і Folding@Home

Багато учасників проекту, які живуть в Україні, чи просто бажають присвятити свій внесок в проект Україні, об'єднані в команду під назвою Ukraine. Це єдина активна українська команда в проекті станом на кінець 2006 року. До її складу входять кілька під-команд - об'єднаних під одним іменем користувачів, наприклад, sv-ix.kiev.ua, Nadvirna_Dolyna.

Команда Ukraine входить в сотню найкращих (99 місце з понад 45000 станом на 11.10.06) команд проекту. За продуктивністю команда займає 35 місце в світі.

[ред.] Інформація про поточні проекти

Англійська версія - http://fah-web.stanford.edu/cgi-bin/allprojects

[ред.] Проект 100

Проект 100 аналізує згортання headpiece Віллін. The villin headpiece - це частина білка Віллін, яка зформована з троьох спіралей, які згруповані разом. Віллін – це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[6]

[ред.] Проект 101

[[7]] 1HRW:[8]
[[9]] 1HRX:[10]
[[11]] 1HSO:[12]

Цей проект створений для перевірки методів симуляцій на троьох подібних системах. Так як вони малі і тому піддатливі для розрахунків, ці штучно створені поліпептиди повинні бути більш стабільними у їх природній формі, ніж інші малі бета-„петлі”.


Для подальшої інформації подивіться:

Trptophan zippers: Stable, monomeric Beta-hairpins

Andrea G. Cochran, Nicholas J. Skelton, and Melissa A. Starovasnik

[Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 98, Issue 10, 5578-5583, May 8, 2001:http://www.pnas.org/cgi/content/full/98/10/5578]

[ред.] Проект 103

Проект 103 розглядає згортання Engrailed Homeodomain, великої зразкової системи для порозуміння згортання і misfolding. Докладніша інформація і малюнки будуть незабаром.

[ред.] Проект 105

Проект 105 також аналізує згортання villin headpiece. The villin headpiece - це частина білка Віллін, яка зформована з троьох спіралей, які згруповані разом. Віллін – це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[13]

Так як це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

[ред.] Проект 106

Проект 106 аналізує розгортання villin headpiece (проект 105 працює над згортанням). The villin headpiece - це частина білка Віллін, яка зформована з троьох спіралей, які згруповані разом. Віллін – це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[14]

Так як це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

[ред.] Проект 107

Проект 107 є важливим контролем проекту „Віллін” (див. вище проекти 105 і 106). Тут симулюються змішані послідовності амінокислот Вілліна, тобто присутні всі амінокислоти, які є у Віллні, але вони розташовані у хибному порядку. Таким чином перевіряється, наскільки результати з реальною структурою Вілліна є результатом явного збігу, і скільки вони пов'язані з самою молекулою Вілліна, і наскільки – з послідовностями амінокислот. Контроль, подібний до цього дуже важливий в науці і є джерелом важливої інформації. Зображення:[15]

Так як це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

[ред.] Проект 110

Почалися деякі симуляції білка Alzheimer Amyloid бета(28-42). Вважається, що саме цей білок є відповідальний за токсичність Альцгеймерів. Досліджується його згортання у співпраці з експериментальною роботою, запропонованою співробітниками. Обчислення відіграють особливо важливу роль, так уможливлюють симулювання аспектів, які не можуть бути перевірені експериментально (через різнорідність зразків). Цей проект був перевіркою методів. Буде проведено трохи більше випробувань, щоб переконатися, що немає жодних проблем, and then jump in with some major Folding@Home power ...

[ред.] Проект 111

Проекти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьомa пов’язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджуєтья згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча екперименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення:[16]

[ред.] Проект 112

Проекти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьомa пов’язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджуєтья згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча екперименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення:[17]

[ред.] Проект 113

Проекти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьомa пов’язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджуєтья згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча екперименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко.Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення:[18]

[ред.] Проект 114

Проекти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьомa пов’язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджуєтья згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча екперименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення:[19]

[ред.] Проекти 115-126

До більших білків! Спершу деякі тести, починаючи з згорнутого стану, разом з симуляціями розгортання. Позначені pdb кодами (2SPZ, 2ABD, 1APS, 1UBQ, 1I6C, 1SHF), аналізуються різноманітні білками з відмінними архітектурами (всі альфа, альфа/бета, всі бета).

[ред.] Проекти 127-128

Ці два проекти є першими тестами ділянки WW. Це цікавий білок, як з точки зору згортання, так і з точки зору біології, медицини і хвороб. Ви можете знайти більше інформації в хорошій, не стендфордській сторінці [20].

[ред.] Проекти 131-136

До більших білків! Після деяких тестів, які починалися з згорнутого стану, досліджується згортання більших білків. Позначені pdb кодами (2SPZ, 2ABD, 1APS, 1UBQ, 1I6C, 1SHF), аналізуються різноманітні білками з відмінними архітектурами (всі альфа, альфа/бета, всі бета).

[ред.] Проекти 137-144

Проводиться певна робота для вивчення залежності згортання білків від різноманітності зовнішніх властвостей. Опрацьовується один і той же білок у різних проектах з відмінностями в умовах вирішення.

[ред.] Проекти 145-157

Проводиться певна робота для вивчення залежності згортання білків від різноманітності зовнішніх властвостей. Опрацьовується один і той же білок у різних проектах з відмінностями в умовах вирішення. WU з проекта 146 вийшли з файлами .xyz, позначеними як проект 145. Це було особливо нещасливим, так як завдання з проекта 146 були в 10 раз більшими (і приносили в 10 раз більше кредитів), ніж з 145-го.

[ред.] Проекти 160-172

Проекти 160-172 також аналізують згортання headpiece Вілліна. The villin headpiece - це частина білка Віллін, яка зформована з троьох спіралей, які згруповані разом. Віллін – це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[21]

Проект повернувся до Вілліна щоб випробувати нову техніку, яка випробовувалася внутрішньо для використання даних F@H для прогнозування структури. Як відрізняються різні проекти? Вони мають однакові умови (послідовності, температуру, і т.д.), але починаються з відмінних початкових умов. Це є важливою перевіркою, як відрізняються отримані результати. Для результатів (які є важливі), ми повинні знати, наскільки вони є відновлюваними, і як вони залежать від таких речей, як початкові умови. Без подібної інформації важко зробити висновок, чи результати є анекдотичними, чи дійсно мають смисл.

Цим "кладуться всі крапки над і". Це вже не питання "чи F@H працює”, зараз доводиться – так, працює, і працює в здоровій манері.

Так як це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

[ред.] Проекти 180-182

Проекти 180-182 розглядають згортання нових мутантів Engrailed Homeodomain, великої зразкової системи для порозуміння згортання і misfolding. Вважається, що вони залучені до багатьох захворювань, зокрема багатьох раків. Це більший і складніший білок, ніж попередні, і, що найбільш важливо, має багато експериментальних даних для порівняння. Проекти 180 і 181 використовують відмінні техніки симуляцій, а Проект 182 проводиться при новій температурі, з метою порівняння з експериментальними даними.

Для детальнішої інформації перегляньте ці чудові посилання: [22] [23].

[ред.] Проект 183

Проект 183 досліджує високотемпературне розгортання все-бета 1I6C. Цей білок є ізомеразою – ензимом, який допомагає іншим білкам змінювати їх структуру. Мета досліджень – спостереження поведінки білка після того, як його піддали високій температурі (600 К).

[ред.] Проекти 184-185

Проекти 184-185 досліджують поведінку у рівновазі згорнутих структур Engrailed Homeodomain, великої зразкової системи для порозуміння згортання і misfolding. Вважається, що вона залучена до багатьох захворювань, зокрема багатьох раків. Це більший і складніший білок, ніж попередні, і, що найбільш важливо, має багато експериментальних даних для порівняння. Проект 184 проводиться при кімнатній температурі, а Проект 185 – при трохи збільшеній, для обох доступні експериментальні дані.

Для детальнішої інформації перегляньте ці чудові посилання: [24] [25].

[ред.] Проекти 186-190

Проекти 186-190 and 211-213 досліджують згортання і поведінку у стані рівноваги синтезованого міні-білка 1FSV. Цей білок за структурою подібний до BBA5 (білок, про який є багато інформації), і який служить як важливий контроль праці.

[ред.] Проекти 186-190_211_213

Проекти 186-190, 211 і 213 досліджують згортання і поведінку у стані рівноваги синтезованого міні-білка 1FSV. Цей білок за структурою подібний до BBA5 (білок, про який є багато інформації), і який служить як важливий контроль праці.

[ред.] Проект 191

Проект 191 досліджує поведінку малого, 7-и амінокислотного пептиду у явному розчиннику. Він використовується для перевірки нових методологій при залученні явної присутності води, і щоб спробувати щось дізнатися про поведінку основних частин структури білка. Це завдання таке велике тому, що тут симулюєтья не тільки білок, але і сотні молекул води навколо нього. Так що, навіть якщо білок сам по собі малий, загальна кількість атомів у симуляції велика.

[ред.] Проект 192

Проект 192 досліджує поведінку малого, 7-и амінокислотного пептиду у явному розчиннику. Він використовується для перевірки нових методологій при залученні явної присутності води, і щоб спробувати щось дізнатися про поведінку основних частин структури білка. Це завдання таке велике тому, що тут симулюєтья не тільки білок, але і сотні молекул води навколо нього. Так що, навіть якщо білок сам по собі малий, загальна кількість атомів у симуляції велика.

[ред.] Проект 200

Так як і Проект 105, Проект 200 також аналізує згортання Віллін headpiece. Проект повернувся до Вілліна, щоб випробувати деякі нові техніки на вже відомих величинах. Якщо нові методи будуть ефективніші для Вілліна, вони будуть випробувані на інших білках. Аналіз розпочанеться з відомих величин, щоб знати, чи ці методи кращі. The villin headpiece - це частина білка Віллін, яка зформована з троьох спіралей, які згруповані разом. Віллін – це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Так як це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів. Зображення:[26]

[ред.] Проекти 201-210

Так як і Проект 105, Проект 200 також аналізує згортання Віллін headpiece. Проект повернувся до Вілліна, щоб зробити деякі дуже важливі перевірки – переконатися, що те, що ми гадаємо, що відбувається, є дійсно те, що відбувається насправді. Хоча перевірки не виглядають надто захоплюючими, вони є критичною частиною науки. The villin headpiece - це частина білка Віллін, яка зформована з троьох спіралей, які згруповані разом. Віллін – це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[27]

[ред.] Проекти 212_214-216_230-231_233-234_243-246_1605

Ці проекти аналізують „розгортання” Віллін headpiece. Розгортання трьохвимірної структури Вілліна виникає при добавленні хімічно утвореної сечовини до води, у якій знаходиться Віллін. Ніхто точно не знає, як сечовина розгортає білки, і цією симуляцією ставиться це запитання. Розуміння розгортання білків може допомогти краще розуміти базові питання, такі як стабільніть білків і надає розуміння хвороб, пов’язаних з розгорнутими або misfolded білками. The villin headpiece - це частина білка Віллін, яка зформована з троьох спіралей, які згруповані разом. Віллін – це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[28]

[ред.] Проекти 217-220_235-238_247-249_1600

Проекти 217 - 220 аналізують „розгортання” ділянки C2 білка Кіназа C. Розгортання виникає при добавленні хімічно утвореної сечовини до води, у якій знаходиться C2. Ніхто точно не знає, як сечовина розгортає білки, і цією симуляцією ставиться це запитання. Розуміння розгортання білків може допомогти краще розуміти базові питання, такі як стабільніть білків і надає розуміння хвороб, пов’язаних з розгорнутими або misfolded білками. Ділянка C2 знайдена у багатьох білках і вона часто залучена у чутливості до кальцію і закріпленні мембран.

[ред.] Проекти 221_223_224_227_239-242_1601-1604

Проекти 221, 223, 224 і 227 аналізують „розгортання” ділянки N-закінчення рибосомального білка L9 (NTL9). Розгортання виникає при добавленні хімічно утвореної сечовини до води, у якій знаходиться білок. Ніхто точно не знає, як сечовина розгортає білки, і цією симуляцією ставиться це запитання. Розуміння розгортання білків може допомогти краще розуміти базові питання, такі як стабільніть білків і надає розуміння хвороб, пов’язаних з розгорнутими або misfolded білками. Зображення:[29]

[ред.] Проекти 250-269

Проект 250-269 є першим з серії нових проектів, які стосуються серій 340-387, перелічених нижче, і застосовує нову методологію дослідження згортання малих РНК. Зображення:[30]


Для більш конкретної інформації зверніться:

Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [31]

Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande

Biophysical Journal (2003), 85, In Press.


[ред.] Проект 270

Це бета проект для перевірки роботи клієнтів і серверів. Тут „згортається” малий, штучно синтезований білок (що само по собі є цікавим). Зображення:[32]

[ред.] Проект 271

Ще один бета проект для перевірки роботи клієнтів і серверів. Це також малий, штучно синтезований білок. Зображення:[33]

[ред.] Проекти 273-293

Ці проекти будуть вивчати транспорт малої молекули через клітинні мембрани. Будуть побудовані профілі вільної енегрії при проходженні води і для кожної з двадцяти природніх амінокислот, надаючи гармонічний потенціал для проштовхування їх в/через подвійний шар ліпідів. Зображення:[34]

[ред.] Проекти 295-299

Ці WU є безпосередніми дослідженнями білків, які присутні при хворобі Гантінгтона (HD). Проводиться у співпраці з експериментаторами, щоб краще зрозуміти, як ці білки спричиняють HD і, в кінці кінців, вивчити, як перешкодити скупченню білка, що цьому сприяє. Зображення:[35]


[ред.] Проекти 301-319

„Петля” GNRA – це мала вторинна частина РНК, яка містить те, що дехто називає „незвичайно стабільною” чотирьохкільцевою ділянкою, яка сполучає два ланцюга, які формують спіральну „петлю”. Раніше характеризувалася короткочасова динаміка і термічне розгортання „петлі” і з того часу здійснюються численні пов’язані дослідження in silico: розгортання при біологічно відповідній температурі, безпосереднє згортання, оцінка термодинамічної рівноваги цієї „петлі” РНК via replica exchange stochastic dynamics, і розрахунки імовірності згортання для малого ансамблю структур (Pfold), що дозволяє досліджувати перехідний стан процесу згортання. Зображення:[36]

Ці серіх проектів завершені, і є відправною точкою для нових серій 340-385, які будуть використовувати більш витонченні алгоритми, щоб збільшити отриману точність і дослідити роль молекул і іонів води у процесах згортання і розгортання.

Для більш конкретної інформації зверніться:

1) RNA Simulations: Probing Hairpin Unfolding and the Dynamics of a GNRA Tetraloop [37]

Eric J. Sorin, Mark A. Engelhardt, Daniel Herschlag, & Vijay S. Pande

Journal of Molecular Biology (2002), 317(4).

2) Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [38]

Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande

Biophysical Journal (2003), In Press.

3) Protein Data Bank entry for GCAA tetraloop hairpin 1ZIH [39]


[ред.] Проекти 320-339

Пептид Fs є добре вивченою спіраллю поліаланіну з трьома вставленими стабілізуючими залишками Аргініну. Проекти 320-339 уможливлять характеризацію динаміки рівноважного згортання і розгортання цієї простої вторинної структури, так само як і вплив води на ці процеси, та природу процесів стабілізації залишків ARG (Аргініну). Ці серії проектів завершені. Зображення:[40]


[ред.] Проекти 340-349

Серії 340-387 є продовженням перших серій РНК-проектів (301-319), з використанням більш витончених алгоритмів для збільшення отриманої точності. Ці проекти, які використовують нове ядро F@H Gromacs, дозволяють дослідити роль молекул і іонів води у процесах згортання і розгортання, так само як і ефект полярності води, використовуючи три (TIP) моделі зростаючої складності. Ці серії проектів завершені. Приклад: [41]

Для більш конкретної інформації:

  • Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [42]
  • Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande Biophysical Journal (2003), 85, In Press.

[ред.] Проекти 350-359

Пептид Fs є добре вивченою спіраллю поліаланіну з трьома вставленими стабілізуючими залишками аргініну. Проекти 350-353 уможливлять характеризацію динаміки рівноважного згортання і розгортання цієї простої вторинної структури, так само як і вплив води на ці процеси, та природу процесів стабілізації залишків ARG (fргініну). Проекти 354-359 фокусуються на чистому аналозі поліаланіну Fs пептиду. Ці серії проектів завершені. Приклад: [43]

[ред.] Проекти 360-387

Серії 340-387 є продовженням перших серій РНК-проектів (301-319), з використанням більш витончених алгоритмів для збільшення отриманої точності. Ці проекти, які використовують нове ядро F@H Gromacs, дозволяють дослідити роль молекул і іонів води у процесах згортання і розгортання, так само як і ефект полярності води, використовуючи три (TIP) моделі зростаючої складності. Ці серії проектів завершені. Приклад: [44]

Для більш конкретної інформації:

  • Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [45]
  • Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande Biophysical Journal (2003), 85, In Press.

[ред.] Проекти 388-396

РНК, так як і білки, може згортатися у точні трьохвимірні структури з метою функціонування, цей процес за аналогією називається "Згортанням РНК". Почалися дослідження самоорганізації більших різновидів РНК, симулюючи повний процес згортання транспотної РНК (т-РНК), життєво важливого "гравця" у внутрішньоклітинній організації білків. Для досягнення мети, використовуються атомістична модель і зміщуючі потенціали. Ці серії проектів завершені. Зображення: дріжджова т-РНКphe (pdb code: 6tna[46]), [47]

[ред.] Проекти 400-499

Ці захоплюючі нові проекти є намаганням зрозуміти, як добре працюють поточні моделі білків. Будуть симулюватися бокові ланцюги амінокислот (молекул, з яких утворені білки), оточених водою, щоб виміряти властивості цих моделей амінокислот. Розуміння, як поводяться поточні моделі амінокислот, може допомогти у розробці нових і кращих моделей для симуляції білків.

Ці проекти потребують трохи більше пам’яті (тому що симулюються багато молекул води) і (як мінімум, часу, за який будуть опрацьовані нові результати) тривають менше часу. Крайній термін для цих завдань коротший – 18 годин. Цей час буде збільшений, якщо виявиться, що багато завдань будуть втрачатися. Зображення: [48]

[ред.] Посилання

Static Wikipedia 2008 (no images)

aa - ab - af - ak - als - am - an - ang - ar - arc - as - ast - av - ay - az - ba - bar - bat_smg - bcl - be - be_x_old - bg - bh - bi - bm - bn - bo - bpy - br - bs - bug - bxr - ca - cbk_zam - cdo - ce - ceb - ch - cho - chr - chy - co - cr - crh - cs - csb - cu - cv - cy - da - de - diq - dsb - dv - dz - ee - el - eml - en - eo - es - et - eu - ext - fa - ff - fi - fiu_vro - fj - fo - fr - frp - fur - fy - ga - gan - gd - gl - glk - gn - got - gu - gv - ha - hak - haw - he - hi - hif - ho - hr - hsb - ht - hu - hy - hz - ia - id - ie - ig - ii - ik - ilo - io - is - it - iu - ja - jbo - jv - ka - kaa - kab - kg - ki - kj - kk - kl - km - kn - ko - kr - ks - ksh - ku - kv - kw - ky - la - lad - lb - lbe - lg - li - lij - lmo - ln - lo - lt - lv - map_bms - mdf - mg - mh - mi - mk - ml - mn - mo - mr - mt - mus - my - myv - mzn - na - nah - nap - nds - nds_nl - ne - new - ng - nl - nn - no - nov - nrm - nv - ny - oc - om - or - os - pa - pag - pam - pap - pdc - pi - pih - pl - pms - ps - pt - qu - quality - rm - rmy - rn - ro - roa_rup - roa_tara - ru - rw - sa - sah - sc - scn - sco - sd - se - sg - sh - si - simple - sk - sl - sm - sn - so - sr - srn - ss - st - stq - su - sv - sw - szl - ta - te - tet - tg - th - ti - tk - tl - tlh - tn - to - tpi - tr - ts - tt - tum - tw - ty - udm - ug - uk - ur - uz - ve - vec - vi - vls - vo - wa - war - wo - wuu - xal - xh - yi - yo - za - zea - zh - zh_classical - zh_min_nan - zh_yue - zu -

Static Wikipedia 2007 (no images)

aa - ab - af - ak - als - am - an - ang - ar - arc - as - ast - av - ay - az - ba - bar - bat_smg - bcl - be - be_x_old - bg - bh - bi - bm - bn - bo - bpy - br - bs - bug - bxr - ca - cbk_zam - cdo - ce - ceb - ch - cho - chr - chy - co - cr - crh - cs - csb - cu - cv - cy - da - de - diq - dsb - dv - dz - ee - el - eml - en - eo - es - et - eu - ext - fa - ff - fi - fiu_vro - fj - fo - fr - frp - fur - fy - ga - gan - gd - gl - glk - gn - got - gu - gv - ha - hak - haw - he - hi - hif - ho - hr - hsb - ht - hu - hy - hz - ia - id - ie - ig - ii - ik - ilo - io - is - it - iu - ja - jbo - jv - ka - kaa - kab - kg - ki - kj - kk - kl - km - kn - ko - kr - ks - ksh - ku - kv - kw - ky - la - lad - lb - lbe - lg - li - lij - lmo - ln - lo - lt - lv - map_bms - mdf - mg - mh - mi - mk - ml - mn - mo - mr - mt - mus - my - myv - mzn - na - nah - nap - nds - nds_nl - ne - new - ng - nl - nn - no - nov - nrm - nv - ny - oc - om - or - os - pa - pag - pam - pap - pdc - pi - pih - pl - pms - ps - pt - qu - quality - rm - rmy - rn - ro - roa_rup - roa_tara - ru - rw - sa - sah - sc - scn - sco - sd - se - sg - sh - si - simple - sk - sl - sm - sn - so - sr - srn - ss - st - stq - su - sv - sw - szl - ta - te - tet - tg - th - ti - tk - tl - tlh - tn - to - tpi - tr - ts - tt - tum - tw - ty - udm - ug - uk - ur - uz - ve - vec - vi - vls - vo - wa - war - wo - wuu - xal - xh - yi - yo - za - zea - zh - zh_classical - zh_min_nan - zh_yue - zu -

Static Wikipedia 2006 (no images)

aa - ab - af - ak - als - am - an - ang - ar - arc - as - ast - av - ay - az - ba - bar - bat_smg - bcl - be - be_x_old - bg - bh - bi - bm - bn - bo - bpy - br - bs - bug - bxr - ca - cbk_zam - cdo - ce - ceb - ch - cho - chr - chy - co - cr - crh - cs - csb - cu - cv - cy - da - de - diq - dsb - dv - dz - ee - el - eml - eo - es - et - eu - ext - fa - ff - fi - fiu_vro - fj - fo - fr - frp - fur - fy - ga - gan - gd - gl - glk - gn - got - gu - gv - ha - hak - haw - he - hi - hif - ho - hr - hsb - ht - hu - hy - hz - ia - id - ie - ig - ii - ik - ilo - io - is - it - iu - ja - jbo - jv - ka - kaa - kab - kg - ki - kj - kk - kl - km - kn - ko - kr - ks - ksh - ku - kv - kw - ky - la - lad - lb - lbe - lg - li - lij - lmo - ln - lo - lt - lv - map_bms - mdf - mg - mh - mi - mk - ml - mn - mo - mr - mt - mus - my - myv - mzn - na - nah - nap - nds - nds_nl - ne - new - ng - nl - nn - no - nov - nrm - nv - ny - oc - om - or - os - pa - pag - pam - pap - pdc - pi - pih - pl - pms - ps - pt - qu - quality - rm - rmy - rn - ro - roa_rup - roa_tara - ru - rw - sa - sah - sc - scn - sco - sd - se - sg - sh - si - simple - sk - sl - sm - sn - so - sr - srn - ss - st - stq - su - sv - sw - szl - ta - te - tet - tg - th - ti - tk - tl - tlh - tn - to - tpi - tr - ts - tt - tum - tw - ty - udm - ug - uk - ur - uz - ve - vec - vi - vls - vo - wa - war - wo - wuu - xal - xh - yi - yo - za - zea - zh - zh_classical - zh_min_nan - zh_yue - zu