Diskussion:Enzym

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Inhaltsverzeichnis 1 Produkt als Hemmstoff? 2 Diskussion aus dem Review (Juli 2005) 3 To-Do-Liste (3. Dezember 2005) 4 Einfluss der äußeren Bedingungen 5 Abschnitt Laborrichtwerte 5.1 Laborrichtwerte 6 Silierung von Grundfuttermittlen 7 Zusammenhang 8 Reaktionsverlauf nicht gleich Zeit 9 Lesenswert-Kandidatur? 10 Faktor = Enzym? 11 Lesenswert-Kandidatur: Enzym (Archivierung Abstimmung) 12 Antworten aus Review Juni 2006 13 „Zerfaserung“ des Übersichtsartikels droht ... 14 Exzellenz-Kandidatur: Enzym (Archivierung Abstimmung 15. Juni bis 5. Juli) 15 Offengebliebene Fragen 16 Wasser

[Bearbeiten] Produkt als Hemmstoff?

Warum wirkt das "Produkt" als Heimstoff? Mich würde es freuen, wenn auf diese Frage eingegangen werden könnte.

Danke --Abdull 11:56, 1. Sep 2004 (CEST)

Die Reaktionen sind ja immer reversibel. Also A <--Enzym--> B. Bei sehr vielen biologischen Reaktionen sind A und B thermodynamisch recht nahe beianander, so dass B wieder sehr leicht zu A wird. (Im Gegensatz dazu liegen bei der Reaktion H² + O² <-->> H²O die Partner thermodynamisch ganz weit auseinander, weshalb es erstens so lustig knallt und zweitens die Reaktion B --> A sehr sehr unwahrscheinlich ist.)

Bei biologischen Reaktionen spielt also die Konzentration der Stoffe A und B eine entscheidende Rolle. Ist sehr viel B vorhanden, wird die Reaktion A --> B "gehemmt", es stellt sich schließlich ein Gleichgewicht ein. (Sorry, dass das alles so ungenau ist. Hoffe aber, das Prinzip verständlich gemacht zu haben.) -- Hig 00:57, 12. Jul 2005 (CEST)

Falls ich hier noch etwas ergänzen darf: Die hier beschriebene "Produkthemmung" ist in der klassischen Michealis-Menten-Kinetik, bei der das Produkt nicht mehr zurückreagiert (irreversible Reaktion), nicht berücksichtigt. Das Produkt hat in diesem Modell keine Auswirkung auf die Reaktionsgeschwindigkeit! "Produkthemmung" existiert wie richtig dargestellt nur in Modellen mit reversiblen Reaktionen. Sie ist auch streng von der sogenannten "Endprodukt-Hemmung" zu unterscheiden, bei der das Endprodukt eines Stoffwechselweges das erste Enzym des Weges allosterisch hemmt. 141.35.111.143 15:03, 10. Aug 2005 (CEST)

Noch eine Frage: Was genau ist Substrat- und Reaktionsspezifik? Ich finde die Erklärung beider Begriffe in einem Satz etwas zu allgemein. Vielleicht kann das ja noch jemand verbessern, der sich damit auskennt.

[Bearbeiten] Diskussion aus dem Review (Juli 2005)

mein lieber herr gesangsverein. ohne echten hauptautor und mit vielen ip-edits und doch ein toller artikel, wiki rules o.k. ! aber eine runde durch die review braucht er wohl doch. Denisoliver 9. Jul 2005 10:17 (CEST)

Ja, der Artikel ist wirklich schon weit gediehen und gefällt mir alles in allem sehr gut. Allerdings fehlen auch noch ein paar Dinge, die schon noch ergänzt werden sollten:

• Der einleitende Satz ist etwas irreführend - wie man im Artikel später nachlesen kann, sind Enzyme nicht grundsätzlich dazu da, Substrate zu spalten: Isomerasen, Transferasen, Ligasen oder Lyasen sind gute Gegenbeispiele. Die Substratspaltung sollte also nicht so hervorgehoben werden.
• Das Enzym stabilisiert nicht den Übergangszustand des Substrats - das Substrat selber hat keinen Übergangszustand, sondern während der katalysierten Reaktion tritt ein solcher Übergangszustand auf.
• Das aktive Zentrum eines Enzyms wird nicht nur von den Aminosäureresten (ich nehme mal an, die Seitenketten sind damit gemeint) gebildet, sondern auch von Gruppen des Rückgrats.
• Einteilung: Prosthetische Gruppen werden gemeinhin als spezielle Kofaktoren angesehen. Zwischen 2 und 3 besteht hier kein direkter Gegensatz.
• Substratspezifität müsste genauer erläutert werden, vor allem hinsichtlich der Spannbreite, die es gibt. Manche Proteasen sind überhaupt nicht sonderlich spezifisch, während Restriktionsenzyme (die an der DNA herumschnibbeln) nicht ganz überraschend meist eine sehr hohe Spezifität aufweisen.
• Enzymkinetik kommt deutlich zu kurz. Es gibt dazu zwar einen eigenen Artikel, aber der kann einen Überblick im Hauptartikel nicht ersetzen, mal abgesehen davon, dass der Spezialartikel momentan viel zu technisch ist. Im Einzelnen fehlt mir:
  • Eine straffe, aber aussagekräftige Erläuterung des Hintergrunds. Momentan taucht etwa der Begriff freie Enthalpie nirgendwo auf: Der sollte zusammen mit einer kurzen Diskussion der notwendigen Thermodynamik eingebracht werden. Ganz wichtig wäre mir hier, dass Enzyme die Lage des Gleichgewichts nicht beeinflussen, da Hin- und Rückreaktion gleichermaßen beschleunigt werden -> Enzyme können eine thermodynamisch verbotene Reaktion (dG>0) nicht trotzdem stattfinden lassen. Das ist eine häufige Fehleinschätzung, die man ansprechen sollte. Hier wäre auch ein Energiediagramm nützlich, dass zeigt, wie Enzyme die Aktivierungsenergie herabsetzen und damit die Reaktionskinetik beeinflussen.
  • Eine Darstellung des zeitlichen Ablaufs einer enzymkatalysierten Reaktion (Produktkonzentration vs. Zeit) und des Zusammenhangs zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit.
  • Die Michaelis-Menten-Gleichung samt Michaeliskonstante sollte kurz vorgestellt und erläutert werden.
  • Diffusionsgeschwindigkeit als letztlich limitierender Faktor für die Reaktionsgeschwindigkeit.
  • Allosterische Enzyme als Gegenbeispiel ->regulative Rolle
• Der Abschnitt Aufbau kann entfallen - das Gesagte bezieht sich auf alle Proteine und braucht hier nicht wiederholt zu werden, zumal die Details der Proteinfaltung für die Enzymfunktion selbst nicht so wichtig sind.
• Wichtiger wäre mir hier stattdessen ein Eingehen auf typische katalytisch relevante Merkmale von Enzymen: Ausbildung von (meist) nicht-polarem dreidimensionalen Spalt auf der Oberfläche des Enzyms, Bedeutung von Wasserstoffbrücken für die Substratbindung, richtige Orientierung zweier Substrate zueinander (etwa Ligasen), Circe-Effekt, Formänderung nach Substratbindung ("induced fit")
• "Typische" Merkmale der aktiven Zentren von Enzymen wie
  • Metallionen als Elektrophil oder zum Stabilisieren negativer Ladungen im Übergangszustand
  • Aktive Gruppe als Nukleophil
  • Säure-Base-Katalyse
• Bindungsreihenfolge bei mehr als einem Substrat: Sequentielle Bindung oder Ping-Pong-Reaktion
• Abschnitt Nomenklatur: Allerdings lassen die Codes nicht auf die Reaktion, die das Enzym katalysiert, zurückschließen. - doch, das wird durch die Codes gerade beschrieben.
• Abschnitt Immobilisierung sollte als technische Anwendung weiter nach unten.
• Abschnitt Enzymhemmung gehört zur Enzymkinetik weiter nach oben. Die irreversible Hemmung sollte etwas ausführlicher dargestellt werden. Stichwort Selbstmord (suicide)-Inhibitoren fehlt, kann man schön am Beispiel des Penizillins erklären.
  • Kompetitive Hemmung: Wenn man das Michaelis-Menten-Modell erklärt hat, kann man hier sehr schön sehen, dass sich die Michaeliskonstante verändert und kompetitive Hemmung daher durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden kann.
  • Nicht-kompetitive Hemmung: Dto., jetzt verändert sich die Aktivität selbst (effektive Verringerung der Enzymkonzentration) und Erhöhung der Substratkonzentration ändert nichts.
• Begriff katalytische Antikörper (Abzyme) fehlt, ist aber sehr wichtig.
• Zumindest ein bisschen könnte man zur Geschichte schreiben (wo kommt der Begriff her, Paulings Arbeiten zur Enzymfunktion etc.)
• "Siehe auch:" in den Text einarbeiten (was soll hier ein Verweis auf Test?)
• Literatur fehlt, außerdem müsste man die Weblinks mal durchsehen.

Langer Rede, kurzer Sinn: Ein bisschen muss man schon noch dran tun, aber es ist schon sehr viel an Vorarbeit geleistet worden. Eine gute Ausgangsbasis besteht. --mmr 04:30, 10. Jul 2005 (CEST)

Beim Lesen hab ich schon ein paar Kleinigkeiten am Anfang gebügelt, das umfassend darzustellen ist aber noch ein sehr langer Weg wenn noch nicht einmal was aussagekräftiges zum Enzym-Substrat-Komplex da ist. Bei der Bebilderung müsste man sich auch noch etwas einfallen lassen, die Commons sind da keine wirkliche Hilfe. --Saperaud ☺ 05:38, 10. Jul 2005 (CEST)

Was mit als erstes aufgefallen ist: Wichtige Aussagen zur Bedeutung fehlen in der Einleitung, es fehlt ain Abschnitt zur Geschichte der Endeckung und Namensgebung. Der Abschnitt Struktur ist überflüssig, weil er in Proteinstruktur und Protein#R.C3.A4umlicher_Aufbau beschrieben wird- ich habe ihn glöscht und werde entsprechende Verweise einbauen. --Nina 15:42, 14. Jul 2005 (CEST)

Wenn ich mich Recht erinnere, muss ein Enzym doch nicht zwangsläufig ein Protein sein, oder?

Es gibt katalysierende RNA, zum Beispiel beim Selbstspleißen, aber ich weiß nicht ob man das ein Enzym nennen kann. Was definitiv ein Enzym darstellen, sind die Ribosomen, wobei diese unter anderem aus Protein bestehen, obwohl die eigentlich katalytische Aktivität bei der rRNA liegt. Aber ich weiß das nicht exakt. Ich könnte aber nachschlagen. Das würde ich allerdings erst nach meinem wohlverdienten Urlaub tun, also bis dann --Leuchtbakterienenzym

[Bearbeiten] To-Do-Liste (3. Dezember 2005)

Einige der im Review angesprochenen Punkte sind, hoffe ich, verbessert worden, allerdings bleibt noch eine kleine To-Do-Liste übrig, die ich hier mal zusammengestellt habe:

• Enzymkinetik:
  • Eine sigmoide Sättigungskurve bei kooperativen Enzymen sollte noch rein.
• Enzymhemmung: Bezug zur Michealis-Menten-Theorie
  • Kompetitive Hemmung: Wenn man das Michaelis-Menten-Modell erklärt hat, kann man hier sehr schön sehen, dass sich die Michaeliskonstante verändert und kompetitive Hemmung daher durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden kann.
  • Nicht-kompetitive Hemmung: Dto., jetzt verändert sich die Aktivität selbst (effektive Verringerung der Enzymkonzentration) und Erhöhung der Substratkonzentration ändert nichts.
• Zumindest ein bisschen könnte man zur Geschichte schreiben (wo kommt der Begriff her, Paulings Arbeiten zur Enzymfunktion etc.)
• Enzymaktivität: Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von Temperatur und pH-Wert sollte je in einem kleinen Diagramm anschaulich gemacht werden.
• Literatur ist erweiterungsfähig, außerdem müsste man die Weblinks mal durchsehen.

Also, ich bin ganz zuversichtlich, dass sich das alles noch erledigen lässt, natürlich ist auch sonst noch einiges an Erweiterungen und Verbesserungen denkbar...

Gelack 19:57, 3. Dez 2005 (CET)

[Bearbeiten] Einfluss der äußeren Bedingungen

Ich denke, dass in diesem Artikel noch auf jeden Fall der Einfluss der äußeren Bedingungen (pH-Wert, Temperatur, ... ) erwähnt werden sollte. Ich habe leider nicht genügend Material darüber, um dies ausführlich genug ergänzen zu können. --AxelvE 20:12, 21. Nov 2005 (CET) Danke, gute Idee! Man könnte diese Aspekte am Anfang der Enzymkinetik genauer diskutieren, denke ich. Toll wäre dann auch ein Diagramm zu Temperatur- und pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität mit Optimum usw. Gelack 23:20, 21. Nov 2005 (CET)

[Bearbeiten] Abschnitt Laborrichtwerte

Da der Abschnitt "Laborrichtwerte" etwas unverständlich und ohne Zusammenhang zum Rest des Artikels war, habe ich ihn hierher verschoben. Mein Vorschlag wäre, einen Abschnitt "Medizische Aspekte" zu schaffen, in welchem dann die Laborwerte - mit anschaulicher Erklärung der Bedeutung und Kommentierung der Abkürzungen - Platz finden könnten. Es sei aber auch zur Diskussion gestellt, ob die Laborwerte für den Leser überhaupt interessant sind. Für den Laien als auch für den Naturwissenschaftler sind sie nichtssagend. Der Mediziner hingegen sollte sich beim Nachschlagen von Richtwerten wohl besser nicht auf die Wikipedia beziehen müssen ;-) Grüße, Gelack 18:42, 5. Jan 2006 (CET)

Ich wäre bereit, einen Text über die medizinische Bedeutung von Enzymen zu verfassen, insbesondere der diagnostische Bereich wird im Artikel nämlich bisher gar nicht erwähnt. Dazu würde dann auch die entsprechende Tabelle ganz gut passen. Natürlich mache ich dies nur, wenn es das Einverständnis der Hauptautoren des Enzym-Artikels findet. Die Laborwerte sind für einige Leser mit Sicherheit interessant, da viele Patienten das Internet nutzen, um ihre Laborwerte besser zu verstehen. Und dazu gehören nun einmal eine ganze Reihe von Enzymen, deren Aktivität im menschlichen Serum bzw. Plasma messbar ist. --FataMorgana 16:23, 7. Jan 2006 (CET)

[Bearbeiten] Laborrichtwerte

Alle Enzym-Aktivitäten (Analysen mit der Einheit U/l) sind temperaturabhängig.

In Deutschland gelten seit dem 01. April 2004 die neuen Referenzwerte bei 37°C.

Wert	Allgemein	Frau	Mann	Einheit
ALT/GPT(25°C)		<19	<23	U/l
ALT/GPT(37°C)	<50			U/l
AST/GOT (25°C)		<15	<19	U/l
AST/GOT (37°C)	<52			U/l
Alkalische Phosphatase (25°C)		60-170	70-175	U/l
Alkalische Phosphatase (37°C)		<105	<130	U/l
CHE (25°C)	3500-8500			U/l
CHE (37°C)	4900-12000			U/l
CK (37°C)		<167	<190	U/l
Gamma-GT (25°C)		4-18	6-28	U/l
Gamma-GT (37°C)		<39	<66	U/l
LDH (25°C)	266 - 500			U/l
LDH (37°C)	<245			U/l
Lipase (37°C)	<60			U/l
Pankreas-Amylase (37°C)	<53			U/l

[Bearbeiten] Silierung von Grundfuttermittlen

Liebe IP-Autoren, ich finde es prinzipiell sehr gut, wenn wir etwas mehr über die Anwendung von Enzymen schreiben könnten, die Ausführungen über die "Silierung von Grundfuttermitteln" sind jedoch für diesen Artikel viel zu speziell und überproportioniert. Sie sind wohl im Artikel Silage besser aufgewoben. In der dortigen Diskussion habe ich zudem erfahren, dass die Ausführungen auch inhaltlich umstritten sind. Dies war für mich noch ein Grund mehr den Text herauszunehmen und in die Diskussion des Artikels Silage zu verschieben. Grüße, Gelack 20:55, 15. Jan 2006 (CET)

[Bearbeiten] Zusammenhang

„ Enzym (von griechisch εν~, en~ „in” und ζύμη, zýme „Sauerteig”, veraltet: Ferment) ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert.“ und „Während viele Enzyme aus nur einer Proteinkette bestehen (Monomere)“. Wie passt dies zusammen? Nach dem ersten Textauszug wären Proteine der Obergriff, beim zweiteren Enzyme. Ich bitte um eine kurze Erklärung. Gruß Alopex 17:16, 1. Mär 2006 (CET)

[Bearbeiten] Reaktionsverlauf nicht gleich Zeit

Das Energiediagramm im Abschnitt "Energetische Grundlagen der Katalyse" wurde mit folgendem Kommentar versehen:

"Dieses Diagramm findet man sehr oft obwohl es theoretisch falsch ist, denn durch Katalysatoren wird die Reaktionsgeschwindigkeit verändert, jedoch wird das in diesem Diagramm nicht berücksichtigt. Normalerweise müsste die Kurve mit der verminderten Aktivierungsenergie früher zu den Endprodukten führen. Hier enden die beiden Kurven jedoch gleich."

Es liegt hier ein Missverständnis vor, da auf der X-Achse der Reaktionsverlauf aufgetragen ist und nicht die Zeit t an sich. Das Diagramm sagt somit auch nichts über den zeitlichen Verauf der Reaktion aus. Diese Darstellung mag für den Physiker ungewohnt sein, es lassen sich jedoch katalysierte und unkatalysierte Reaktionen "anschaulicher" vergleichen. Gruß,Gelack 19:34, 20. Mär 2006 (CET)

[Bearbeiten] Lesenswert-Kandidatur?

Ich wurde gefragt, ob ich den Artikel bereit für eine Lesenswert-Kandidatur halte. Meine Meinung: er ist kurz davor. Schaut man sich den Artikel zum ersten Mal an, dann erschlägt einen die Länge. Allein schon das Lemma (ich meine den Text über dem Inhaltsverzeichnis) ist ganz schön lang. Liest man dann aber den Artikel, stellt man fest, dass eigentlich alles wichtige Informationen sind und man auf keine verzichten möchte. So geht das aber nicht! Die Unmenge Informationen wird viele abschrecken. Hier also mein Vorschlag:

• der Teil Funktion ist zu lang. Man könnte ihn in drei große Überschriften aufteilen. Ich meine drei eigene Unterkapitel mit gleicher Hierarchiebene wie Aufbau. Die da wären: Funktion, Kinetik und Regulation. Alles ab Kooperativität sollte dann der Regulation zugeordnet werden. Die Mehrsubstratreaktionen am besten zu Funktion, oder?

• Der Teil über Enzymhemmung sollte erheblich gekürzt werden. Natürlich sind das wichtige Fakten, aber die Enzymhemmung hat einen eigenständigen Artikel, der in den letzen zwei Monaten seinen Inhalt vervielfacht hat. Mein Vorschalg hierzu: die vielen zergliederten Unterpunkte über Hemmung zu einem kurzen Blocktext zusammenfassen ohne jede Hemmundsart zu erläutern und auf den Hauptartikel Enzymhemmung verweisen.

• Wie schon von anderen bemerkt, läßt die Literaturliste sehr zu wünschen übrig. Schaut mal jemand bei Amazon rein und sucht nach Fachbüchern oder populärwissenschaftlichen Sachen zu Enzymen?

• Kein Geschichtsteil? Wer hat die Enzyme entdeckt? Welches war das erste? War da nicht irgendwie Gärung außerhalb von lebenden Zellen und so kam man drauf? Ich weiß es leider nicht mehr genau.

• Letztendlich noch ein paar kleine Unebenheiten: die Beschriftung des zweiten Bildes fehlt noch immer (es hat doch einen Namen!) und bei der Beschreibung der Kooperativität ist der Begriff Ligand anfänglich irreführend. Kann man den durch Substrat ersetzen?

Dann könnte man es durchaus mit einer Kandidatur versuchen. --Abigail 10:26, 13. Apr 2006 (CEST)

[Bearbeiten] Faktor = Enzym?

Habe als medizinischer Laie auf der Begriffsweichen-Seite Faktor einen Eintrag für die Kategorie Medizin hinzugefügt, bin jedoch sehr unsicher in Bezug auf die Adäquatheit meiner Definition. Vielleicht kann jemand, der kenntnisreicher ist als ist, mal drüberschauen. Danke!

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1)Von wem stammt denn der Scherzabsatz über die historische Bedeutung?? Was für ein Unsinn! Raus!

2) LaborRICHTwerte machen ja nun gar kein Sinn, weil sie (trootz aller Ringversuche etc) immer laborspezifisch sind. fataMorgana sollte sowas eigentlich wissen.. <eg>

Stimmt nur bedingt. Für viele Analyte gibt es eine internationale Standardisierung, so dass eine Vergleichbarkeit und evtl. auch die generelle Angabe von Referenzbereichen gegeben sind. Laborspezifisch sind Referenzwerte meist nicht mehr, da nur noch wenige Labors reihenweise in-House-Methoden verwenden. Die Konsequenz daraus ist, dass die Referenzbereiche - wenn ungenügend standardisiert - herstellerspezifisch sind. --FataMorgana 22:27, 3. Mai 2006 (CEST)

[Bearbeiten] Lesenswert-Kandidatur: Enzym (Archivierung Abstimmung)

Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen, fast sämtliche biochemische Reaktionen, von der Verdauung (Beispiel: Pepsin) bis hin zum Kopieren der Erbinformation (DNA-Polymerase), werden von Enzymen katalysiert und gesteuert.

Auch dieser Artikel hat den Reviewprozess gerade hinter sich und hofft als lesenswert zugelassen zu werden. Als Mitautor bin ich neutral gestimmt, ist doch klar. --Luziferase 11:12, 11. Mai 2006 (CEST)

für lesenswert absolut Pro. Es tut mir leid, dass ich mich am Reviewprozess nicht beteiligt habe, hier aber noch ein paar Anmerkungen:

• Die OMA-Tauglichkeit ist ziemlich gut, allerdings ergeben sich daraus ein paar redundante Sätze, die den Artikel unnötig verlängern.
• Den Bereich "Aktives Zentrum" möchte ich gerne ausbauen, hier sollten die einzelnen Wechselwirkungen (auch ionische-, van-der-Waals-, pi-Stacking- und seltene - aber doch vorhandene - kovalente Disulfidbrücken) behandelt werden. Außerdem würde ich die daraus resultierenden Wirkungen (Substratspezifität, Regio- und vor Allem Stereoselektivität) noch besser abgrenzen und erläutern.
• Allgemein sollten wir einige Abschnitte des ARtikels als Grundlage nehmen, um die grauenvollen Artikel im näheren (z.B. Substratspezifität, Katalyse, etc.) noch aufzuwerten. --Taxman ^Rating 13:39, 11. Mai 2006 (CEST)

Die sogenannten grauenvollen Artikel habe ich mir noch nicht vorgeknüpft. Ich will Schritt-für-Schritt den biochemischen Teil der Wikipedia verbessern und fange also erst einmal bei den elementaren Artikeln an. Trotzdem danke --Luziferase 15:12, 11. Mai 2006 (CEST)

Ich wollte damit nur sagen, dass ich die dargestellten Inhalte im Hauptartikel echt gut finde und näheres dann ja im jeweiligen Unterlemma ausgebaut werden könnte. Dann hätten wir eine konsequente Artikelstruktur mit Übersichtsartikel und Unterartikeln. --Taxman ^Rating 16:23, 11. Mai 2006 (CEST)

das meinte ich auch --Luziferase 18:15, 11. Mai 2006 (CEST)

• pro - sehr schöne Arbeit, wichtiges Thema -- Achim Raschka 08:48, 12. Mai 2006 (CEST)

• Klares Pro. Sehr informativ und gut geschrieben. IMHO sind einige Abschnitte im Artikel selbst etwas zu detailiert (z.B. Katalyse, Michaelis-Menten-Theorie) könnten zumindest partiell ausgelagert werden. --Svеn Jähnісhеn 12:01, 12. Mai 2006 (CEST)
  • Wird gemacht, sobald diese Artikel (Katalyse und Michaelis-Menten-Theorie) besser ausgebaut sind. Danke. --Luziferase 09:57, 14. Mai 2006 (CEST)

• Und noch ein klares Pro, absolut lesenswert! -- Muck 17:19, 12. Mai 2006 (CEST)

• Von mir ebenfalls Pro. Ein ausgesprocheen schöner Artikel zu einem zentralen Begriff der Biologie. --Uwe 20:49, 12. Mai 2006 (CEST)

• dito Pro --Sir Quickly 07:24, 13. Mai 2006 (CEST)

• pro ein sehr schöner Artikel! Umfangreich, gut lesbar, sehr gut illustriert. Winzige Kleinigkeit: die Untergliederung im Kapitel "Mehrsubstrat-Reaktionen" ist auf meinem Bildschirm etwas unübersichtlich. JHeuser 08:43, 13. Mai 2006 (CEST)

• pro gute Arbeit. --Nerdi ?! 20:37, 13. Mai 2006 (CEST)

• Pro und viel fehlt nicht zur Exzellenz, ein Halblaie... --Leumar01 10:27, 15. Mai 2006 (CEST)

[Bearbeiten] Antworten aus Review Juni 2006

Ein Enzym (griechisch ένζυμο, énsimo), veraltet das Ferment (lateinisch fermentum) ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert. Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen, fast sämtliche biochemische Reaktionen, von der Verdauung (Beispiel: Pepsin) bis hin zum Kopieren der Erbinformation (DNA-Polymerase), werden von Enzymen katalysiert und gesteuert.

Vor kurzem hat dieser Artikel das Prädikat Lesenswert erhalten. Ich frage mich nun, ist er bereit zu der exzellent Kandidatur? Gruß --Leuchtbakterienenzym 13:31, 7. Jun 2006 (CEST)

Nun ich lasse diesen Review noch zwei Tage offen, wenn dann noch keiner Kritik äußert, gebe ich ihn zur Kandidatur! --Leuchtbakterienenzym 12:02, 12. Jun 2006 (CEST)

Bei der Drohung muss man doch reagieren...

• Die Einleitung sollte noch etwas allgemeinverständlicher formuliert werden. biochemische Reaktion und katalysiert ist schon recht speziell.
• Bei Vorkommen fehlt noch die Sekretion von Enzymen nach außen. etwa Spinnen Verdauung. Wenn man Cytoplasma und Membran erwähnt, muss man auch Kern, Vakuole, Mitochondrien und Plastiden erwähnen. Vielleicht eher allgemein in allen Zellkompartimenten.
• Coenzyme als Abkömmlinge von Vitaminen finde ich unglücklich formuliert. Vitamine sind es ja nur für den Menschen bzw. für manche Tiere, weil sie die Dinger nicht selbst synthetisieren können.
• Cofaktoren vs. Kofaktoren
• Die Güte einer Enzympräparation lässt sich an der spezifischen Aktivität (Aktivität pro Masseneinheit, U/mg) ablesen. Aber nur wenn man die Aktivität des wirklich reinen Enzyms kennt. So lässt der Satz den Schluss zu, die spezifische Aktivität sei ein Maß für die Reinheit eines Enzyms. Vielleicht ganz weglassen?
• Es gibt noch mind. einen alten (Lit:) Verweis im Text
• Der Weblink bei der IUBMB könnte als Quelle nach unten verlagert werden.
• Einige Arzneimittel und Gifte hemmen ein Enzym dauerhaft ist zu medizinisch gedacht. Eher Einige Substanzen, die daher als Gifte bezeichnet werden und/oder als Arzneimittel verwendung finden
• Bei Langfristige Anpassung könnte man noch die Lebensdauer der mRNA anführen, aber das wird schon sehr speziell...
• Geschichte finde ich etwas arg kurz, auch geht es zeitlich kreuz und quer. Erst Käse, dann Gentechnik, dann erst Waschmittel. Bier als neben Käse wohl erste bewusste Verwendung von Enzymen fehlt ganz. Zudem Enzymhemmung durch ASS und Vergiftungen unter Verwendung laufen zu lassen, ist auch nicht lupenrein.
• Forschungsgeschichte ist auch etwas knapp. Wer fand raus, dass Enzyme Proteine sind? usw.

In Summe jedoch ein ziemlich guter Überblick, der sich sehr um Allgemeinverständlichkeit bemüht. Griensteidl 00:03, 14. Jun 2006 (CEST)

Da stimmt was nicht mit dem ersten Weblink. Sehr guter Artikel.--Michael Hüttermann 00:49, 14. Jun 2006 (CEST)

[Bearbeiten] „Zerfaserung“ des Übersichtsartikels droht ...

Hallo allerseits, ich möchte Eure geschätzte Aufmerksamkeit einen Moment auf Folgendes richten, was schon bald ein Problem werden könnte: Der Artikel wird immer größer ausgebaut, aber oft nicht „straff“, sondern ausführlich - zu ausführlich für einen Übersichtsartikel, der er nur sein kann angesichts der zur Zeit mehr als acht weiteren Artikel zum Thema (siehe alphabetischen Index).

Ein konkretes Beispiel: Hier hat ein Benutzer dankenswerterweise einen bedeutsamen Aspekt näher ausgeführt, der vorher zu wenig repräsentiert war. Aber er schießt übers Zeil weit hinaus: Es müsste viel straffer auf den Artikel Enzymdefekt verwiesen werden und ggf. noch auf die Artikel Phenylketonurie und Galaktosämie - aber eben recht knapp verwiesen und nicht mit mehreren Sätzen konkreter ausgeführt, wie es aber passierte. Konkret heißt das: Es sollte der ganze Abschnitt Enzym#Enzymdefekte in den Artikel Enzymdefekt eingebaut und nur eine kleine Zeile/ein kleiner Text mit dem davor gesetzten üblichen Hinweis Hauptartikel: Enzymdefekt stehen bleiben. Auch die Position innerhalb des Artikels („Defekt“ vor „Funktion“) ist evtl. unglücklich.

Auch der vom selben Benutzer begonnene, durchaus sinnvolle Absatz Enzym#Biologische Bedeutung schweift mE viel zu sehr aus: Hier, im bessagten Abschnitt ab dem sechsten Satz, steht:

Es existieren auch Enzyme unterschiedlichen molekularen Aufbaus, die aber trotzdem die gleiche Reaktion begünstigen. Solche Enyzme nennt man Isoenzyme. Ein Beispiel dafür sind die Glucokinase und die Hexokinase. Beide phosphorylieren Glukose am sechsten Kohlenstoffatom. Die Glucokinase ist aber nur im Pankreas und in der Leber zu finden, die Hexokinase hingegen in jeder anderen Zelle des Menschen.

Das ist an dieser Stelle zuviel (wenn auch interessant und sicher der Wikipedia würdig): Die Isoenzyme haben keine hier sich erklärende biologische Bedeutung, es gibt sie einfach, und die Ausführung sagt nur, was Isoenzyme sind, aber nicht, was sie ggf. biologisch „bedeuten“ - der Stellenwert steht ja schon in den ersten Sätzen (diagnostisch können sie ja z. B. zum Herzinfarktnachweis genutzt werden, aber dies ist wohl kaum eine „biologische Bedeutung“).

Mein Problem ist also, dass dies grundsätzlich relevante Informationen sind, aber dass sie teilweise hier an der falschen Stelle stehen und teilweise auch redundant sind. Dadurch blähen sie den Grundsatzartikel über Enzyme „an sich“ ziemlich auf - nicht diese zwei Abschnitte allein, aber wenn es so weitergeht, wird der Artikel schwer lesbar werden ...

Ggf. könnte man darüber nachdenken, ob nicht auch die detaillierten Ausführungen zur Enzym#Enzymkinetik in einen eigenen Artikel Enzymkinetik (ups, gibt’s ja sogar auch schon, sehe ich bei der Vorschau) auszulagern und ein kleiner Rumpftext an seiner Statt zurückzulassen sei.

Ein guter Länderartikel beispielsweise zeichnet sich dadurch aus, dass von allem Wichtigen nur grob Einleitendes im Haupt- oder Übersichtsartikel genannt wird, für Spezielles jedoch auf Unterartikel wie Geschichte Griechenlands verwiesen wird und so die Gesamtrelation des Hauptartikels intakt und der Artikel schön leserlich und im Umfang angemessen bleibt.

Selber „mal schnell umbauen“ fand ich schwierig, daher nun meine Bitte, im Konsens vorzugehen (falls noch jemand außer mir so empfinden sollte ... ;-)). Bin auf Eure Meinungen gespannt, Euer -- marilyn.hanson 02:37, 26. Jun 2006 (CEST)

P.S.: Bei einer Suche auf die Schnelle nach etwaigen Richtlinien für „Übersichtsartikel“ stieß ich auf dies hier: Wikipedia:WikiProjekt Graphentheorie/Übersichtsartikel vs. Begriffsartikel, Vielleicht nützt uns das? Gibt es sonst irgendwo Ausführungen zur Problematik? -- marilyn.hanson 02:37, 26. Jun 2006 (CEST)

Hallo marilyn, ich bin mir durch aus bewusst, dass dies ein Übersichtsartikel sein soll. Auch bin ich mir persönlich bewusst, dass manche Infos zu detailliert sind. Allerdings, befindet sich dieser Artikel in der KEA und dort wurde auf die von dir angesprochenen Textstellen hingewiesen. Also änderte ich diese Aspekte. Leider kann ich vieles, aufgrund meines beruflichen Werdegangs vermutlich, nicht einfach erklären, so dass ich ein wenig Hilfe bräuchte. Diese Hilfe hatte ich bereits eine Zeitlang zuvor im Review "angefleht", leider kan keinerlei Rückmeldung. Nun ja, jetzt steht der Artikel wie gesagt in KEA, wenn du dich so sehr um diesen Artikel bemühst, könntest du mir dann vielleicht helfen ihn zu verbessern, ohne in zu viele Details auszuufern. Danke --Leuchtbakterienenzym 09:30, 26. Jun 2006 (CEST)

Armes Leuchtbakterienenzym! Keiner will dir helfen bei diesem Artikel-Monster. Es will ja nicht mal jemand abstimmen. Damit du nicht völlig deprimiert bist, werde ich dir heute und morgen mal etwas unter die Arme greifen. Obwohl ich mit meinen eigenen Artikeln gerade total ausgelastet bin, will ich doch nicht den Kandidaturerfolg gefährden. Wir haben noch 10 Tage! Ich werde mich mal des Abschnitts Enzymkinetik annehmen. Kürzen geht ja eh schneller als neu schreiben. --Abigail 10:49, 26. Jun 2006 (CEST)

Ganz so schnell ging das Kürzen dann doch nicht. Ich habe Enzymkinetik etwas gestrafft, aber das war ja schon recht kompakt. Bei der Regulation ist die Enzymhemmung geschrumpft, denn der eigenständige Artikel ist ja mehr als ausführlich (*wink an das Leuchtbakterienenzym*). Habe die Literatur etwas umgebaut und die Weblinks ausgemistet. Außerdem wurden Hinweise auf die jeweiligen Hauptartikel eingefügt. Das Vorkommen habe ich als Einzelsatz bei Biologische Bedeutung eingefügt. Das wäre IMHO auch die einzige Stelle, an der der Artikel noch dringend einer Überarbeitung bedarf. Enzymdefekte lassen sich sicher bei der biologischen Bedeutung mit einweben. Dabei sollten aber vielleicht noch der eine oder andere Satz der Entf-Taste zum Opfer fallen. Bei Geschichte und Verwendung weiß ich nicht so recht, was ich davon halten soll. Weglassen wäre schade, aber an den Anfang des Artikels (wo sonst der Geschichtsteil steht) passt es nicht hin. Vielleicht hat ja noch jemand anderes eine gute Idee. Übrigens kommt ab Mehrsubstratreaktionen kein Bild mehr. Da fehlt noch was auflockerndes, aber bitte etwas, dass auch wiklich wichtig ist und zum Text paßt. Dann werde ich in den nächsten Tagen mal den Fortschritt beobachten. --Abigail 20:40, 26. Jun 2006 (CEST)

[Bearbeiten] Exzellenz-Kandidatur: Enzym (Archivierung Abstimmung 15. Juni bis 5. Juli)

Ein Enzym ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert, also begünstigt. Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen, fast sämtliche biochemischen Reaktionen, von der Verdauung bis hin zum Kopieren der Erbinformation, werden von Enzymen katalysiert und gesteuert.

Dieser Artikel hat vor kurzem das Prädikat Lesenswert erhalten und strebt nach höherem. Als Einsteller erstmal neutral. --Leuchtbakterienenzym 10:49, 15. Jun 2006 (CEST)

Contra Neutral Pro -- guter Artikel, aber m.E. noch nicht ganz vollständig. Es fehlen:

• Konkretere Angaben zur biologischen Bedeutung (könnte ein eigener Absatz werden), zentrale Rolle im Stoffwechsel ok, aber auch Signaltransduktion (z.B. Tyrosinkinasen), Eingriffe in hormonale Signalwege (ACE), proteatische Kaskaden (Gerinnungs- u. Komplementsystem) etc. ( Ok)
• Etwas mehr Informationen zu den Kofaktoren ( Ok)
• ein, zwei wichtige Beispiele für die Pathophysiologie (genetische Enzymdefekte) ( Ok)
• Isoenzyme ( Ok)

Ich denke, der Artikel ist dennoch auf einem guten Weg. Gancho 12:51, 17. Jun 2006 (CEST)

Nach Umarbeitung besser geworden (Votum zu Neutral), die Gliederung überzeugt mich noch nicht (Pathophys. lieber nach unten). Als Halblaie würde ich den Feinschliff anderen überlassen. Gancho 14:10, 21. Jun 2006 (CEST)

Ich erkenne an, dass der Artikel gereift ist und sich nunmehr flüssiger und prägnanter liest. Auch wenn ich nicht alle fachlichen Details beurteilen kann bin ich jetzt für die Aufnahme bei den Exzellenten. Der Übersichtscharakter ist gewahrt, und das ist schon ein gewichtiges Argument. Gancho 21:07, 3. Jul 2006 (CEST)

Neutral - Sehr schöner Artikel, wie ich bereits bei der Lesenswert-Kanditatur schrieb. Der Artikel könnte jedoch noch verbessert werden, in dem man sich auf das Wesentliche konzentriert. Kapitel mit einer ausführlichen Beschreibung der Grundlagen der Katalyse, des Schlüssel-Schloss-Prinzips, und der Michaelis-Menten-Theorie lenken leider davon etwas ab. Hier könnte man mit Auslagern mehr erreichen. --Svеn Jähnісhеn 01:26, 27. Jun 2006 (CEST)

Pro - endlich kann ich guten Gewissens für ein Exzellenz-Bapperl stimmen. Auch ich war erst der Meinung, der Artikel ist zu umfangreich und verliert sich in Details. In den letzten zwei Wochen wurde er einer Straffung unterzogen. So wurden unter anderem die Enzymhemmung und die Enzymkinetik gekürzt und die Biologische Bedeutung umgearbeitet. Auf die jeweiligen Hauptartikel wird verwiesen. Enzyme sind nun mal ein umfangreiches Thema und meiner Ansicht nach kann man einfach keinen der Punkte weiter einkürzen oder gar weglassen. Die obigen Meinungen sollten daher überholt werden. Die fachliche Qualität ist einem exzellenten Artikel auf jeden Fall angemessen. Schade, dass sich so wenig Leute für dieses Thema interessieren. Im Notfall sollte man die Kandidaturphase vielleicht um eine Woche verlängern. Es mangelt ja nicht an Qualität, sondern an Leuten, die diese bestätigen. --Abigail 16:10, 3. Jul 2006 (CEST)

Ich habe bereits einige fachkundige Benutzer angeschrieben. Mal sehen, ob es eine Reaktion gibt. --Svеn Jähnісhеn 18:45, 4. Jul 2006 (CEST)

Pro - Ich finde der ARtikel hat sich seit der lesenswert-Kandidatur wirklich gut entwickelt und bietet nun alle Themen in einer guten, zusammenfassenden Übersicht. --Taxman ^Rating 10:28, 4. Jul 2006 (CEST)

• Knappes Pro - der Artikel ist über weite Strecken unglaublich detailliert und dabei flüssig und verständlich geschrieben. Knapp ist das Pro nur deshalb, weil ich angesichts der Detailfülle zu den naturwissenschaftlichen Grundlagen den Abschnitt "Wissenschaftliche Historie der Enzyme" etwas kurz geraten finde. Und unter "Geschichte und Verwendung" vielleicht ein paar Sätze zu Enzymen als "Handwerkszeug" in der biomedizinischen Laborforschung - Stichworte DNA-Polymerase, Reverse Transkriptase, Ligase, Restriktionsendonukleasen, Proteasen, Alkalische Phosphatase, Merrettichperoxidase... Ansonsten ein sehr schöner Artikel, großes Kompliment an alle beteiligten Autoren für diesen tollen Artikel zu einem unwahrscheinlich umfangreichen und komplexen Thema! --Uwe 19:00, 4. Jul 2006 (CEST)

[Bearbeiten] Offengebliebene Fragen

Nachdem ich den interessanten Artikel durchgelesen hab sind noch einige vermutlich triviale Fragen für mich als absoluten Laien offengeblieben:

- Statistik: Wieviel Enzyme gibt es eigentlich/bzw. sind bekannt? Oder auch wieviel Enzyme sind im menschlichen Körper wirksam?

- Wirkungsort: Wo wirken Enzyme im lebendigen Organismus, hauptsächlich innerhalb der Zellen oder im Blutkreislauf (oder äquivalenten) oder woander?

- Forschung: Es wird kurz auf die Historie der Forschung eingegangen. Die aktuelle Forschung scheint sich meinem Eindruck des Artikels nach auf die Anwendungsforschung zu beschränken. Wie sieht es denn mit der Grundlagenforschung bei Enzymen aus? Sind schon alle Enzyme und Reaktionen z.B. menschlichen Körper entdeckt (evtl. auch durch das Human-Genom-Projekt?). Oder beschränkt sich die Forschung jetzt wirklich auf den Protein-Engineering von neuen Enzymen?

Ansonsten ein sehr informativer Artikel, weiter so :) -- 84.190.185.176 12:01, 19. Nov. 2006 (CET)

[Bearbeiten] Wasser

Ich hab gehört, dass Enzyme einen gewissen Feuchtigkeitsanteil zum Reaktionsablauf benötigen. --193.242.112.121 11:04, 20. Nov. 2006 (CET)

Ja, das ist richtig. Es gibt Enzyme, die brauchen Wasser für ihre Reaktion (z. B. Hydrolasen). Das Wasser kommt dann aus der umgebenden Milieu ins aktive Zentrum, wie alle anderen Substrate auch. Es gibt aber auch Enzyme, bei denen Wasser für die Reaktion fatal wäre. Bei diesen ist das aktive Zentrum so gebaut, dass kein Wasser eindringen kann. Viele Enzyme haben allerdings auch in ihre Struktur Wasser eingeschlossen, welches nur strukturgebende Eigenschaften hat. Reicht dir das als Antwort? --Leuchtbakterienenzym 09:27, 21. Nov. 2006 (CET)

Aaah! Jetzt kann ich mir darunter etwas vorstellen. Danke schön! --193.242.112.223 17:22, 21. Nov. 2006 (CET)