Lipase

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Lipasen
EC-Nummer	3.1.1.xx
Kategorie	Hydrolasen
Substrate	Lipide
Produkte	Glycerin + Fettsäuren

Lipasen (EC 3.1.1.3) sind Enzyme, die Lipide wie Triglyceride oder Diglyceride zu Glycerin und freien Fettsäuren umwandeln, indem die Esterbindung zwischen Glycerin und Fettsäure katalytisch gespalten wird. Diese Enzyme spielen nicht nur physiologisch eine wichtige Rolle (in dem sie z.B. Fett im Verdauungstrakt hydrolysieren). Im engeren Sinn bezeichnet der Ausdruck in der medizinischen Diagnostik die pankreasspezifische enterale Lipase.

Je nach Lokalisation werden verschiedene Formen unterschieden:

Die Lipoproteinlipasen (LPL) befinden sich auf der extrazellulären Membranseite von Endothelzellen in verschiedenen Gewebe (unter anderem Fettgewebe); sie können die im Blut an Lipoproteine gebundenen Fette spalten und damit für die zelluläre Aufnahme vorbereiten.
Die Pankreaslipase (synonym: Steapsin) wird in den exokrinen Drüsenzellen der Bauchspeicheldrüse synthetisiert und gelangt über den Ductus choledochus in das Duodenum. Dort spaltet sie die Nahrungsfette in Fettsäuren, Glycerin und Mono- beziehungsweise Diacylglycerine. Diese können dann in Form von Mizellen zusammen mit Hilfe von Gallensalzen in die Enterozyten aufgenommen werden. Nur ein kleiner Teil der Pankreas-Lipase geht ins Blut. Sie hat dort eine biologische Halbwertszeit von 7-14 Stunden.

Inhaltsverzeichnis

1 Anwendungen in der Industrie und Technik
2 Anwendungen in der Medizin
3 Labordiagnostik
4 Literatur
5 Externe Verweise

[Bearbeiten] Anwendungen in der Industrie und Technik

Lipasen werden in der Fettchemie zur Herstellung von Seifen, von Fetten mit verbesserter Streichfähigkeit und zur Herstellung von Kakaobutteräquivalenten verwendet.

Vielen Waschmitteln wird Lipase zu Erhöhung der Reinigungsleistung beigemischt.

Im Rohmilchkäse wirken sie aromabildend. Butter wird schneller ranzig. Beim Pasteurisieren werden die Lipasen der Milch größtenteils zerstört.

Lipasen werden auch als Biokatalysatoren in der organischen Synthese (z. B. zur Herstellung von Zuckerestern im Industriemaßstab) und in der Lebensmittelindustrie zur Geschmacksstoffherstellung verwendet. Des Weiteren finden sie Anwendung in der kinetischen Racematspaltung

Lipasen können aus einer Vielzahl unterschiedlicher Quellen isoliert werden, wobei für industrielle Zwecke zumeist Schweinepankreaslipase (PPL) oder Lipasen von bestimmten Mikroorganismen genutzt werden. Schweinepankreaslipase ist die am genauesten beschriebene pankreatische Lipase und besteht aus 449 Aminosäuren mit 7 Disulfidbrücken.

[Bearbeiten] Anwendungen in der Medizin

Lipase kommt in der Enzymsubstitutionstherapie bei eingeschränkter Funktion der Bauchspeicheldrüse (Pankreas-Insuffizienz) eine zentrale Bedeutung zu. Insbesondere bei der Mukoviszidose ist die Gabe von Enzympräparaten aus Schweinepankreas-Extrakt, die anhand ihres Lipasegehaltes standardisiert werden, Therapiestandard. In einigen Fällen kommt auch Lipase aus pflanzlichen Quellen (Rhizolipase aus dem Pilz Rhizopus Oryzae, Handelsname: Nortase^®) zum Einsatz, die sich durch Stabilität gegenüber der menschlichen Magensäure auszeichnet. Für schwer zu therapierende Fälle wird an rekombinanter humaner gallensäureassoziierter Lipase geforscht (Handelsname: Exinalda^®).

[Bearbeiten] Labordiagnostik

In der Labordiagnostik wird die Aktivität der Lipase aus Heparin-Plasma oder Blutserum bei der Abklärung von Oberbauchschmerzen, speziell zur Diagnose einer akuten Pankreatitis gemessen.

Referenzbereich für Messungen bei 37 °C (Farbtest)

Serum, Plasma

<60 U/l

Bei einer akuten Pankreatitis steigt die Lipase an und liegt bereits 5 Stunden nach Einsetzen der Schmerzen über dem Referenzbereich von 60 U/l. In den meisten Fällen steigt der Wert über 180 U/l an und bleibt 3-6 Tage erhöht.

Allgemein ist die Methode der Lipase-Bestimmung weniger gut standardisiert und anfälliger auf Störfaktoren als die Pankreas-Amylase. Deshalb wird bei Verdacht auf Pankreatitis vor allem die Pankreas-Amylase bestimmt. Die Lipase als Ergänzung ist dann sinnvoll, wenn aus technischen Gründen nur die gesamt-Amylase gemessen werden kann oder wenn der Patient mit Plasmaexpandern (Hydroxyäthylstärke oder Dextran 70) behandelt wurde.

Die Lipase wird in der Niere glomerulär filtriert, dann aber nicht ausgeschieden sondern rückresorbiert und abgebaut. Sie erscheint deshalb nicht im Urin, ist aber trotzdem bei Niereninsuffizienz erhöht.

Bei der endoskopischen Untersuchung des Pankreas (ERCP = Endoskopisch Retrograde Cholangiopankreatikographie) steigt die Lipase sofort an, erreicht nach sechs Stunden Werte von bis zu 720 U/l und bleibt bis zu 3 Tage über dem Referenzbereich von 60 U/l.

[Bearbeiten] Literatur

Neumeister, Besenthal, Liebrich: Klinikleitfaden Labordiagnostik, München/Jena, Urban&Fischer, 2003 ISBN 3-437-22231-7
Lothar Thomas: Labor und Diagnose, Frankfurt/Main, TH-Books, 2005 ISBN 3-980-52155-9