Fosfofruttochinasi
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| Fosfofruttochinasi (epatica) | ||||||||||||||||||||||||||||
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La fosfofruttochinasi (EC number 2.7.1.11) è un enzima della glicolisi controllato allostericamente dal 2,6-fruttosio-bifosfato la cui produzione a partire dal fruttosio-6-fosfato è controllata da un'enzima chiamato fosfofruttochinasi2 situato in una catena polipeptidica, detta "enzima tandem", insieme all'enzima 2,6 bifosfatasi2 che trasforma il fruttosio 2,6 bifosfato in fruttosio-6-fosfato.
L'attivazione di una delle due funzioni enzimatiche dell'enzima tandem è regolata dalla fosforilazione di un residuo di serina. Se il residuo è defosforilato, si attiva la fosfofruttochinasi2, viceversa, si attiva la bifosfatasi2. Il Fru-2,6-bifosfato è attivatore allosterico della PFK1 e inibitore allosterico della FBPasi1.
L'attivazione della fosfofruttochinasi1 è inoltre favorita dalla presenza di AMP (adenosinmonofosfato), del fruttoso-6-fosfato (F6P), del fosfato inorganico e dello ione ammonio, che rimuovono l'inibizione allosterica operata da ATP (adenosintrifosfato e dal citrato. La sua regolazione è fondamentale nella glicolisi, dove catalizza la fosforilazione di F6P a F1,6BP.
