Białko błonowe
Z Wikipedii
Białko błonowe to białko związane ze strukturą błony biologicznej. W tych błonach białka pełnią rozliczne funkcje niezbędne dla prawidłowego funkcjonowania komórki. Występują m.in. w roli:
- receptorów - spełniają rolę w kontaktowaniu się komórki ze światem zewnętrznym, endocytozach i wielu innych;
- enzymów - jak kompleksy białkowe syntetyzujące celulozę w komórkach roślinnych lub pompa sodowo-potasowa
- białka wiążące komórkę z innymi komórkami bądź elementami macierzy zewnątrzkomórkowej
- białka uczestniczące w transporcie - kanały, przenośniki, pompy
[edytuj] Podział białek błonowych
1. Białko transmembranowe
2. Białko monowarstwy zewnętrznej
3. Białko monowarstwy wewnętrznej
4. Białko wewnętrzne błony
Niebieskie – białka peryferyjne
[edytuj] Białka integralne
Białek tych nie można ich łatwo oddzielić od błony (na przykład za pomocą roztworów soli) ze względu na wiązania hydrofobowe z elementami dwuwarstwy lipidowej. Ta klasa białek jest zakotwiczona w błonie motywem białkowym. Do ekstrahowania ich należy używać detergentów. Integralne białka błonowe dzieli się na:
-
- białka transbłonowe (transmembranowe), które przebijają całą grubość dwuwarstwy. Białka transbłonowe z kolei, można podzielić na białka jednokrotnie (białka monotopowe) lub wielokrotnie (białka politopowe) perforujące błonę;
- białka nie przebijające błony, które dzielą się na białka listka (monowarstwy) wewnętrznego i zewnętrznego. Swoistą podgrupą białek nie przebijających błony są białka wewnętrzne błony, ulokowane pomiędzy dwoma jej monowarstwami, w jej części hydrofobowej.
Na szczególną uwagę zasługują sposoby kotwiczenia białek integralnych w dwuwarstwie. Silnie hydrofobowy charakter części lipidowej błony wymusza specyficzną strukturę białek - strukturę α helisy bądź β beczułki. Struktury te wymuszają skierowanie polarnych łańcuchów bocznych aminokwasów danego białka do wnętrza struktury, co najczęściej daje efekt polarnego kanału pozwalającego na przepływ odpowiednich polarnych cząsteczek.
[edytuj] Białka powierzchniowe (prefyryjne)
Białka te łatwo można oddzielić od błony za pomocą roztwór soli. Nie perforują one żadnej z monowarstw błony, a z błoną związane są za pomocą słabych oddziaływań molekularnych, głównie wiązań jonowych, wodorowych i Van der Waals’a. Oddziałują w ten sposób z samą błoną lub z białkami integralnymi. Te białka mają zwykle duże fragmenty polarne i łączą się z fosfolipidami błony wiązaniami jonowymi.
[edytuj] Białka zakotwiczone
Te białka utrzymywane w pobliżu błony za pomocą niebiałkowego (lipidowego) elementu strukturalnego zakotwiczonego w błonie. Zależnie od białka można je izolować z błony tylko za pomocą detergentów lub za pomocą roztworów soli. Białka zakotwiczone zostają wyposażone w motyw kotwiczący na drodze modyfikacji potranslacyjnej. Wyróżnia się następujące modyfikacje białek zakotwiczonych:
-
- mirystylacja przy N-końcu;
- palmitylacja reszt cysteiny;
- farnezylacja przy C-końcu;
- geranylogeranylacja przy C-końcu;
- glikozylofosfatydyloinozytol na C-końcu (motyw cukrowo-lipidowy);
- stearylacja;
- oleinacja;
- arachidonacja.
W niektórych klasyfikacjach, białka zakotwiczone uznaje się za białka integralne błony.
Prawdopodobnie, aż 30% białek kodowanych w ludzkim genomie stanowią białka błonowe [1] [2] [3].
[edytuj] Linki zewnętrzne
[edytuj] Przypisy
- ↑ Biochim. Biophys. Acta 1565 (2002) 143 (Editorial)
- ↑ J.-L. Rigaud Membrane proteins functional and structrural studies using reconstituted proteoliposomes and 2-D crystals Brazilian J. of Med. and Biol. Resarch 35 (2002) 753-766
- ↑ J.U. Bowie Stabilizing membrane proteins Curr. Opin. in Struct. Biol. 11 (2001) 397-402
