Enzima
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Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas. En estas reacciones, las moléculas sobre las que actúa la enzima en el comienzo del proceso son llamadas sustratos, y estas los convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones de entre otras posibilidades, el set de enzimas sintetizadas en una célula determina el metabolismo que ocurre en cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) para una reacción, así se acelera dramáticamente la tasa de la reacción. La gran mayoría de las reacciones de las enzimas son millones de veces más rápidas que las reacciones no catalizadas.
Al igual que ocurre con los catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser mas específicas. Las enzimas son conocidas por catalizar alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas[1]. No todas los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los ribosomas en el que reside la actividad peptidil transferasa).
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Las inhibidoras son moléculas que disminuyen la actividad de las enzimas; mientras que las activadoras son moléculas que incrementan la actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o posiones son enzimas inhibidoras. La actividad es afectada por la temperatura, el pH, y la concentración del sustrato.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sintesis de antibióticos. Además, algunos productos para hogares usan enzimas para acelerar las reacciones bioquímicas.
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[editar] Etimología e historia
Desde finales del Siglo XVIII y principios del Siglo XIX, la digestión de la carne por las secesiones del estómago[2] y la conversión del almidón a azúcar por los extractos de plantas y la saliva fueron conocidos. Sin embargo, el mecanismo por el cual esto ocurría no había sido identificado[3].
En el Siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, que se pensó solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las células"[4].
En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes como el pepsin. Por otro lado la palabra "fermento" solía referirse a la actividad química producida por organismos vivientes.
En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la habilidad de los extractos de levadura para fermentar azúcar debido a la ausencia de células vivientes de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentada inclusive cuando no había elementos vivos en las las células de las levaduras en la mezcla[5]. Nombró la enzima que causó la fermentación de la sucrosa, “zimasa”[6]. En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por sus investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen. Tipicamente el sufijo "-ase" es agregado al nombre del sustrato (e.j., la lactasa es la enzima que hiende lactosa) o el tipo de reacción (e.j., el DNA polimerasa) forma polímeros de ARN.
Habiendo mostrado que las enzimas pueden funcionar afuera de una célula viva, el próximo paso era determinar su naturaleza bioquímica.
En muchos de los trabajos iniciales se notó que la actividad enzimática estaba asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el Premio Nobel Richard Willstätter) argumentaban que las proteínas eran simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y que las proteínas per se no eran capaces de realizar catálisis."
Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostró que la enzima urease era una proteína pura y la cristalizó; Summer hizo lo mismo con la enzima caralase en 1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron en la enzimas digestivas pepsin (1930), trypsin y chymotrypsin. Estos tres científicos recibieron el Premio Nobel de Química en 1946[7].
El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas eventualmente permitía que sus estructuras fuesen resueltas por una cristalografía de rayos x. Esto fue hecho primero por las lisozimas, una enzima encontrada en las lagrimas, la saliva y los huevos blancos que digieren la capa de algunas bacterias; la estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton Phillips y publicado en 1965[8]. Esta estructura de alta resolución de lisozimas marcó el comienzo del campo de la biología estructural y el esfuerzo por entender como las enzimas trabajan a un nivel anatómico de detalles.
[editar] Estructuras y mecanismos
Las actividades de las enzimas están determinadas por su estructura tridimensional[9].
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos donde actúan, y solo una pequeña porción de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) están directamente envueltos en la catalización[10]. La región que contiene estos residuos catalizados, llevan consigo el sustrato, y entonces realiza una reacción conocida como el sitio activo.
[editar] Aplicaciones industriales
Las enzimas son utilizadas en la industria química y en otros aplicaciones industriales en donde se requiere el uso de catalistas muy especializados. Sin embargo, las enzimas en general están limitadas en el número de reacciones que han evolucionado a catálisis y también por su falta de estabilidad en solventes orgánicos y a altas temperaturas. Consecuentemente, la ingeniería de las proteínas es un área de investigación activa que involucra intentos de crear nuevas enzimas con novedosas propiedades, ya sea por diseño racional o por evolución in vitro.[11][12]
[editar] Véase también
- Cinética enzimática
- Inhibidor enzimático
- Análisis cuantitativo enzimático
- Catálisis Enzimática
[editar] Referencias
- ↑ Bairoch A. (2000). "The ENZYME database in 2000 ". Nucleic Acids Res 28: 304-305. PMID 10592255.
- ↑ de Réaumur, RAF (1752). "Observations sur la digestion des oiseaux ". Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266, 461.
- ↑ Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers (New York)
- ↑ Dubos J. (1951). "Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)--chance and the prepared mind.". Trends Biotechnol 13 (12): 511-515. PMID 8595136.
- ↑ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at nobelprize.org
- ↑ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at nobelprize.org
- ↑ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at nobelprize.org
- ↑ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). "Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution. ". Nature 22 (206): 757-761. PMID 5891407.
- ↑ Anfinsen C.B. (1973). "Principles that Govern the Folding of Protein Chains". Science: 223-230. PMID 4124164.
- ↑ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute
- ↑ Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P. (2005). "Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology.". J Nanosci Nanotechnol. 5 (11): 1759-1767. PMID 16433409.
- ↑ Hult K, Berglund P. (2003). "Engineered enzymes for improved organic synthesis.". Curr Opin Biotechnol. 14 (4): 395-400. PMID 12943848.
[editar] Lecturas suplementarias
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Etimología e historia
Estructura y mecanismos de las enzimas
Termodinámica
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Cinética e inhibición
Función y control de las enzimas en las células
Convenciones para asignar nombres a enzimas
Aplicaciones industriales
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[editar] Enlaces externos
- Structure/Function of Enzymes, Tutorial web sobre función y estructura de las enzimas.
- Animación Flash de McGraw-Hill sobre la acción enzimática y la hidrólisis de la sacarosa.
- Enzyme spotlight Destacado mensual de una enzima seleccionada en el Instituto Europeo de Bioinformática.
- UK biotech and pharmaceutical industry El Biosystems Informatics Institute (Bii) es una iniciativa del gobierno británico para fomentar la investigación y desarrollo en colaboración con la industria de biotecnología y farmaceuta del R.U.
- AMFEP, Asociación de Fabricantes y Creadores de formulaciones de productos enzimáticos
- BRENDA Recopilación exhaustiva de información y referencias sobre todas las enzimas conocidas; Acceso pago para uso comercial.
- Enzyme Structures Database Enlaces a datos conocidos sobre la estructura 3-D de enzimas en el Protein Data Bank.
- ExPASy enzyme recopilación de enlaces sobre secuencias Swiss-Prot, así como bibliografía relacionada.
- KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes Información gráfica e hipertextual sobre caminos bioquímicos y enzimas.
- MACiE Recopilación sobre mecanismos de reacción de las enzimas.
- MetaCyc Recopilación sobre enzimas y caminos metabólicos.
- 'Face-to-Face Interview with Sir John Cornforth who was awarded a Nobel Prize for work on stereochemistry of enzyme-catalyzed reactions Video gratuito del Vega Science Trust.
