Ribosome

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Les ribosomes, molécules ribonucléoprotéiques, sont présents dans les cellules eucaryotes et procaryotes. Leur fonction est de synthétiser les protéines en décodant l'information contenue dans l'ARN messager. Les ribosomes sont constitués d'ARN ribosomiques, qui portent l'activité catalytique, et de protéines ribosomiques. Les ribosomes sont constitués de deux sous-unités, une plus petite qui « lit » l'ARN messager et une plus grosse qui se charge de la synthèse de la protéine correspondante.

[modifier] Localisation

Ils se trouvent dans le cytoplasme, libres, ou associés, soit aux membranes du réticulum endoplasmique, soit à l'enveloppe nucléaire, soit même chez certaines bactéries à leur membrane interne (par exemple chez Escherichia coli). Un chapelet de ribosomes est appelé polysome ou polyribosome. On trouve aussi des ribosomes dans les mitochondries et certains plastes. Les ribosomes des mitochondries et des plastes sont différents des ribosomes cytoplasmiques.

[modifier] Structure

Structure atomique de la grande sous-unité 50S du ribosome.
Les protéines sont colorées en bleu et les ARN en orange. Le site actif, l'adénine 2486 est coloré en rouge.

Comportant des ARN dits ARN ribosomiques (ou ARNr) et des protéines ribosomiques, ils sont composés de deux sous-unités: une grande (L pour large) et une petite (S pour small) sous-unité. Le site actif du ribosome qui catalyse la liaison peptidique est constitué d'ARN. La biogenèse des ribosomes a lieu dans le nucléole, une structure du noyau.

Grande sous-unité : Dans le ribosome cytoplasmique des eucaryotes, elle est constituée de trois molécules d'ARNr (5S, 28S et 5.8S, comportant respectivement cent vingt, quatre mille sept cent et cent soixante nucléotides), et de quarante-neuf protéines ribosomiques. Cette grande sous-unité a une masse moléculaire de 2,8.10^6 Daltons, un coefficient de sédimentation de 60S. Chez les procaryotes, cette grande sous-unité est caractérisée par un coefficient de sédimentation de 50S ; elle est composé d'ARN 23S et de trente cinq protéines.
Petite sous-unité : Dans le ribosome cytoplasmique des eucaryotes, elle n'est constituée que d'une molécule d'ARNr (18S, comportant mille neuf cent nucléotides) et de trente-trois protéines ribosomiques. Cette petite sous-unité a une masse moléculaire de 1,4.10⁶ Daltons, un coefficient de sédimentation de 40S. Chez les procaryotes, elle est constituée d'ARNr 16S et de vingt-et-une protéines. Son coefficient de sédimentation est de 30S.

Au total, le ribosome fonctionnel (composé des deux sous-unités réunies) a une masse moléculaire de 4,2.10⁶ Daltons, un coefficient de sédimentation de 80S chez les eucaryotes et 70S chez les procaryotes.

Les ribosomes 70S des procaryotes sont sensibles à certains antibiotiques, contrairement aux ribosomes 80S des eucaryotes.

Les mitochondries et les chloroplastes (des cellules végétales) contiennent également des ribosomes 70S, ce qui en plus du fait qu'ils ont leur propre ADN et leur propre mécanisme de reproduction, étayerait la thèse selon laquelle ces organites seraient en fait des procaryotes en symbiose avec la cellule.

[modifier] Fonctions

Voir l’article Traduction (biologie).

Processus de traduction de l'ARN en protéïne par le ribosome

Le ribosome est la "machine" assurant la traduction de la molécule d'ARNm dans la synthèse des protéines. Le code génétique assure la correspondance entre la séquence de l'ARNm et la séquence du polypeptide synthétisé. Le ribosome utilise les ARN de transfert ou ARNt comme « adaptateurs » entre l'ARN messager et les acides aminés.

L'ARN messager passe à travers la petite sous-unité (30S ou 40S) qui contient les sites de fixation des ARNt. La grande sous-unité contient la partie catalytique qui effectue la synthèse de la liaison peptidique entre les acides aminés consécutifs de la protéine. La grande sous-unité contient également un tunnel par lequel sort la chaîne protéique en cours de synthèse.

Le ribosome est de plus un moteur moléculaire, qui avance sur l'ARN messager en consommant l'énergie fournie par l'hydrolyse du GTP. Plusieurs protéines, appelées facteurs d'élongation, sont associées à ce mouvement, appelé translocation.