Hemoglobine
Van Wikipedia
Hemoglobine is een eiwit dat in het bloed van de mens en veel andere dieren voorkomt, meestal in rode bloedcellen, en dat verantwoordelijk is voor het transport van zuurstof en koolstofdioxide door het bloed. Rode bloedcellen zijn vrijwel geheel gevuld met dit eiwit. Het geeft aan bloed de rode kleur.
Het hemoglobinemolecuul bestaat uit 4, 2 aan 2 identieke subeenheden of 'ketens' (in de illustratie geel en bruin gekleurd) die ieder een haem-molecuul (groen in het plaatje) omvatten dat in het midden, door vier liganden gebonden, een ijzerion bevat. Aan dit ijzerion wordt een zuurstofmolecuul gebonden met een affiniteit die afhangt van de chemische omgeving van het hemoglobine - zuur of basisch, aanwezigheid van 2,3-difosfoglyceraat (DPG), veel of weinig CO2 en de temperatuur hebben allemaal invloed op de sterkte waarmee de zuurstof gebonden is. Een deel van CO2 wordt gebonden door de aminogroepen er ontstaan dan carbamines. Deze carbamines bemoeilijken de binding van zuurstof en andersom.
Het heem is chemisch nauw verwant aan een soortgelijk molecuul in het chlorofyl van planten dat een magnesiumion bevat in plaats van ijzer. Het bestaat uit 4 pyrrool ringen die verbonden zijn via metheen bruggen. Naast het Fe2+-ion in het midden, zijn er ook nog 8 zijketens: 4 methylgroepen, 2 vinylgroepen en 2 propionaatgroepen.
Zoogdieren hebben verschillende soorten subketens van dit hemoglobine; zo is bijvoorbeeld voor de geboorte een foetaal hemoglobine aanwezig dat een hogere affiniteit heeft voor zuurstof, omdat de zuurstof moet worden onttrokken aan de hemoglobine van de moeder. Daarnaast zijn er een aantal afwijkende vormen (hemoglobinopathie) die aanleiding geven tot ziekten, thalassemieën genoemd, zoals sikkelcelziekte.
