Хемоглобин

Из пројекта Википедија

Хемоглобин је респираторни пигмент (протеин) који се налази у еритроцитима. Припада класи хетеропротеина код кога улогу апопротеина игра молекул глобина, док је простетична група представљена хем групом.

[уреди] Синтеза и врсте хемоглобина

Синтеза хемоглобина почиње у проеритробластима и наставља се све до стадијума ретикулоцита, а одвија се кроз пет фаза:

• сукцинил-CoA, формиран у Кребсовом циклусу, се веже са глицином при чему настаје молекул пирола;
• четири молекула пирола се удружују формирајући протопорфирин IX;
• протопорфирин IX се комбинује са гвожђем (Fe²⁺) при чему настаје хем;
• хем реагује са глобином (који се састоји од четири пептидна ланца) дајући хемоглобински ланац (α, β, γ или δ у зависности од аминокиселинског састава глобина);
• четири хемоглобинска ланца се затим удружују и формирају хемоглобин.

Хемоглобин је члан породице металопротеина, у оквиру које припада групи хемопротеина. Постоји неколико врста хемоглобина у зависности од типа хемоглобинских ланаца, који га чине. Највећи део хемоглобина одраслог човека (95-98%) чини хемоглобин А или адултни хемоглобин (2 α и 2 β ланца), а могу се наћи и хемоглобин А₂ (2 α и 2 δ ланца) или фетални хемоглобин (2 α и 2 γ ланца), али у мањим количинама.

Пошто сваки молекул хемоглобина има четири атома гвожђа, за њега се везују 4 молекула (8 атома) кисеоника.

[уреди] Улога у организму

Главна особина хемоглобина јесте његова способност да се лабаво и реверзибилно везује са кисеоником путем тзв. координативних веза. Литар крви садржи 140-160g хемоглобина, а сваки грам везује око 1,34ml кисеоника. Када је парцијални притисак О₂ висок (као у плућима) он се везује за хемоглобин (који

постаје оксихемоглобин), а када је низак (као у ткивима) О₂ се ослобађа. Сигмоидна крива (крива дисоцијације оксихемоглобина) показује управо како се мења сатурација хемоглобина у зависности од парцијалног притиска кисеоника. У артеријској крви сатурација хемоглобина обично износи око 96%, а у венској крви 75%.

Сваки литар крви нормално транспортује око 50ml кисеоника ткивима, међутим за време активности ова вредност се увећава и до три пута (с обзиром да се повећава и минутни волумен срца за 6-7 пута, количина кисеоника испоручена ткивима за време активности се повећава 20 пута).

Проценат хемоглобина (крви) који отпушта кисеоник приликом проласка кроз ткива назива се коефицијент искориштења (утилизације) и у нормалним околностима износи 25% (75-80% за време активности).

Осим тога, хемоглобин делује и као "пуфер за ткивни кисеоник", тј. омогућава релативно малу промену парцијалног притиска кисеоника у ткивима при великим променама притиска у спољашњој средини, односно плућним алвеолама.

Постоје бројни фактори који утичу на везивање или отпуштање кисеоника за хемоглобин. Фактори који померају криву дисоцијације оксихемоглобина удесно (односно олакшавају отпуштање кисеоника) су: пад pH вредности крви, пораст концентрације CO₂, пораст температуре крви, пораст концентрације 2,3-дифосфоглицерата итд. Олакшано отпуштање кисеоника је карактеристично за ткива, поготово за време мишићног рада. Један од фактора који помера криву дисоцијације оксихемоглобина улево је HbF, као и пад концентрације CO₂ и сл.

[уреди] Врсте хемоглобина

Када је за хемоглобин везан кисеоник он се назива оксихемоглобин, а када је везан CO₂ назива се карбаминохемоглобин. Постоје и патолошки облици као нпр. карбоксихемоглобин (када ce за њега веже угљен-моноксид, за кога је афинитет хемоглобина 200 пута већи у односу на кисеоник), метхемоглобин и сл.

Такође, постојe поремећаји синтезе глобинског дела хемоглобина, који изазивају настанак хемолизних анемија, познатих као хемоглобинопатије.