CD44

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Antigene CD44

[[Image:\|px\|CD44 struttura chimica]]
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Gene
HUGO	CD44 MIC4, MDU2, MDU3
Entrez	960
Locus	Chr. 11 p13
Proteina
OMIM	107269
UniProt	P16070
PDB	[1]
Enzima
EC number	[2]
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La proteina CD-44 è una proteina transmembrana, monomerica, altamente glicosilata la cui funzione è quella di legare l'acido ialuronico ed altre glicoproteine della matrice extracellulare. È principalmente una molecola di adesione intercellulare espressa sui lnfociti.

[modifica] La struttura

La molecola è composta da 177 amminoacidi. La proteina si divide in 4 domini: uno extracellulare, chiamato "Hyaluronan Binding Domain" o HBD, che appunto è la parte che lega l'acido ialuronico; uno transmembranaceo con funzione di ancoraggio; un dominio intermedio tra i due che varia in lunghezza a secondo degli esoni; uno intracellulare con varie funzioni analizzate in seguito.

Il dominio HBD è lungo 157 amminoacidi ed ha 3 ponti disolfuro (vedi Cisteina) e numerosi punti di O- ed N- glicosilazione a cui sono legati fino a duecento residui glucidici di vario tipo e con vari legami (xilosio, n-acetil glucosamina, eparan solfato, dermatan sollfato, galattosio, etc), tanti da mascherare quasi del tutto la proteina di base e modificarne la affinità per i vari ligandi; inoltre ogni tipo cellulare produce una proteina con una sua specifica sequenza di glicosilazione. Un altro importante aspetto che modifica importantemente l'affinità è la possibilità di avere fino a 10 splicing alternativi, la proteina base viene detta CD44H (H sta per hematopoietic) o Cd44s, mentre le isoforme si indicano con CD44v x (dove al posto di x si indica uno o più numeri da 1 a 10), queste mostrano affinità minore per l'acido ialuronico.

[modifica] La funzione biologica

Nel coso degli anni, sono state trovate sempre nuove funzioni della proteina ma la principale rimangono il riconoscimento dell'acido ialuronico, componente della matrice extracellulare in particolari zone quali i tessuti connetttivi embrionali e il contorno di lesioni cancerose invasive. Il legame dei due composti non ha solo funzione di ancoraggio ma fa si che la proteina trasduca dei segnali all'interno della cellula con conseguenze variabili a secondo della cellula.

Il dominio extra cellulare dell proteina puo legare delle metalloproteasi che possono tagliare il legame che unisce l'HBD alla parte tansmembrana, diventando indipendente dalla cellula e rimanendo unito ai suoi ligandi. Questo diminuisce la possibilità dei CD44 rimasti attaccati alla cellula di trovare un ligando libero a cui legarsi, in questo modo viene diminuita la quantità di segnali che il CD44 intatto può trasmettere alla cellula.

La proteina è in grado di legare anche proteine espresse su altre cellule esplicando cosi funzione di proteina di comunicazione intercellulare. Un importante ligando sembra essere il CD3 dei linfociti T, il che apre la strada a ricerche atte a sperimentare se la proteina abbia o meno proprietà di modulazione suquelle cellule.

[modifica] Sviluppi in medicina

Il CD44 è una proterina ubiquitaria, recentemente riscontrata overespressa in vari tessuti tumorali.

[modifica] Altri nomi

Phagocitic glicoprotein I o PGP-1
HUTCH-1
Extracellular matrix receptor-III o ECMR-III
GP90
Limphocyte homing-adesion receptor
Antigene Hermes
recettore per l'acido ialuronico
EPICAN
CDW44

[modifica] Bibliografia

PDB file 1UUH
Nagano, Saya: Mechanism and biological significance of CD44 cleavage. Cancer Sci Dec 204 vol. 95 n°12, pp 930-935
A.Bartolazzi: Improving accuracy of cytology for nodular thyroid lesions. THE LANCET • Vol 355 • May 13, 2000 pp 1661-2

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