Cisteina
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| Cisteina | |
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| Nome IUPAC | |
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| acido 2(R)-ammino-3-mercaptopropanoico | |
| Nomi alternativi | |
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| abbreviazioni | C CYS |
| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | C3H7NO2S |
| Massa molecolare (uma) | 121,16 |
| Aspetto | solido cristallino incolore |
| Numero CAS | 52-90-4 |
| Proprietà chimico-fisiche | |
| Temperatura di fusione (K) | 497 (224°C) |
| Costante di dissociazione acida a 293 K |
pK1: 1,92 |
| Punto isoelettrico | 5,05 |
| Solubilità in acqua | completamente solubile |
| Proprietà termochimiche | |
| ΔfH0 (kJ·mol-1) | -534,1 |
| Indicazioni di sicurezza | |
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La cisteina è un amminoacido polare, la sua molecola è chirale.
L'enantiomero L è uno dei 20 amminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un gruppo mercaptano.
Per l'organismo umano non è un amminoacido essenziale, può essere ottenuto dalla metionina tramite due reazioni: la transmetilazione, che trasforma la metionina in omocisteina, seguita dalla transolforazione, che trasforma l'omocisteina in cisteina.
Due gruppi -SH, posti in ambiente ossidante possono legarsi tramite un ponte disolfuro -S-S- perdendo una molecola di acqua. legami di questo tipo permettono a due unità di cisteina poste in punti diversi della catena polipeptidica (o su due polipeptidi diversi) di legarsi tra loro, plasmando in maniera decisiva le strutture terziaria e quaternaria della proteina. Strutture da cui dipende l'azione biologica della proteina medesima.
Due molecole di cisteina legate da un ponte disolfuro formano una molecola di cistina.
I 20 amminoacidi ordinari | ALA | CYS | ASP | GLU | PHE | GLY | HIS | ILE | LYS | LEU | MET | ASN | PRO | GLN | ARG | SER | THR | VAL | TRP | TYR
I due amminoacidi codificati da codoni di stop | SEC | PYL
