Lisil ossidasi
Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Lisil ossidasi | ||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
|
La lisil ossidasi è un enzima extracellulare che catalizza la formazione di aldeidi da residui di lisina in precursori del collagene e della elastina. Queste aldeidi sono altamente reattive e subiscono reazione chimica spontanea con altri gruppi aldeidici prodotti dalla lisil ossidasi o con residui immodificati di lisina. Questo porta alla formazione di legami cross-link nella struttura del collagene e dell'elastina, essenziali per rendere stabili le fibrille di collagene e per assicurare l'integrità e l'elasticità dell'elastina.
L'importanza dei legami cross-link dovuti alla lisil ossidasi è stata dimostrata da studi in modelli animali in cui l'enzima è stato inibito tramite carenza nutrizionale di rame, cofattore essenziale, o somministrando l'inibitore β-amminopropionitrile (BAPN). La carenza provoca malformazioni ossee, iperestensibilità della pelle, debolezza dei legamenti e maggior rischio di aneurisma dell'aorta. Questa condizioni sono correlate con la minore formazione di legami cross-link del collagene e della elastina.
[modifica] Bibliografia
- Alberts, Biologia molecolare della cellula (quarta edizione), ed. Zanichelli (2004)