Prolin
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| Strukturformel | |||
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| Allgemeines | |||
| Name | Prolin | ||
| Abkürzung | Pro, P | ||
| essentiell | nein | ||
| Restname | Prolyl | ||
| Andere Namen | (S)-Pyrrolidin-2-carbonsäure (L-Prolin) | ||
| Summenformel | C5H9NO2 | ||
| CAS-Nummer | 7005-20-1 | ||
| Kurzbeschreibung | farbloses Pulver | ||
| Eigenschaften | |||
| Molmasse | 115,13 g/mol | ||
| Aggregatzustand | fest | ||
| Dichte | 1,35–1,38 g/cm³ | ||
| Schmelzpunkt | 220–222°C (L- und D-Form, Zers.), 210°C (Racemat) | ||
| Siedepunkt | ? °C | ||
| Dampfdruck | ? Pa (x °C) | ||
| Löslichkeit | sehr gut in Wasser (1500 g/l bei 20°C), gut in Ethanol, schlecht in Aceton und Benzol, nicht in Diethylether | ||
| Seitenkette | hydrophob | ||
| Isoelektrischer Punkt | 6,3 | ||
| pK-Werte bei 25 °C |
pKCOOH: 2,0 pKNH: 10,6 |
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| van-der-Waals-Volumen | 90 | ||
| Lipidlöslichkeit | LogP = -1,6Quelle? | ||
| Sicherheitshinweise | |||
| Gefahrensymbole | |||
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| R- und S-Sätze |
R: ?-? |
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| MAK | nicht festgelegt | ||
| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||
L-Prolin ist eine nichtessentielle proteinogene zyklische Iminosäure, oft jedoch als Aminosäure aufgeführt.
Innerhalb von Proteinen kommt sie sowohl in cis- als auch in trans-gebundener Konfiguration vor. L-Prolin hat Einfluss auf die Faltung von Proteinen, da sie α-Helices und β-Faltblätter unterbrechen kann. Sie kann auch eigene Motive bilden, die häufig als Signalsequenz für andere Proteine wirken.
[Bearbeiten] Geschichte
Der Name Prolin stammt von Emil Fischer und leitet sich vom Pyrrolidin ab.
[Bearbeiten] Biosynthese
Die Biosynthese des Prolins (Pro) ist eng mit jener des Arginins (Arg) gekoppelt und damit als Seitenzweig des Harnstoffzyklus (grau unterlegt) zu verstehen.
Abbildung: Prolin-Biosynthese. Im Harnstoffzyklus (graues Oval) wird Arginin (Arg) durch Arginase in Ornithin (Orn) und Harnstoff gespalten. Orn, ein verkürztes Analogon der Aminosäure Lysin (Lys), wird durch δ-Transaminierung zu Glutaminsäure-Semialdehyd (GluSA), das durch Wasserabspaltung unter Ringschluss die Pro-Vorstufe Pyrrolin-carboxylat ergibt. Durch Reduktion wird hieraus Pro (Pyrrolidin-carboxylat, auch: Tetrahydropyrrol-carboxylat)
Pro ist die Vorstufe des Hydroxyprolins, das unter Beteiligung des Vitamins C nach Einbau in Kollagen entsteht und dessen mechanischen Eigenschaften bestimmt (Mangelerkrankung: Skorbut). Katalysiert durch eine Hydroxylase werden Prolylreste, je nach ihrer Position im Protein, entweder am β- oder am γ-Atom des Terahydropyrrolringes modifiziert.
[Bearbeiten] Funktionen
Prolin wird im menschlichen Körper z.B. für die Bildung von Kollagen, dem Protein, aus dem Bindegewebe und Knochen bestehen, benötigt. Ferner wird es als "Helixbrecher" bezeichnet und findet sich oft am Übergang einer Alpha-Helix zu einer geraden Struktur. Prolin wird in der Ökotoxikologie als Biomarker verwendet, z.B. für Trockenstress, Salzstress, da es von Pflanzen vermehrt produziert wird, wenn der Wasserhaushalt unter Stress gerät. Prolin als zyklische Iminosäure wirkt als Puffer gegen manche Ionen, die ansonsten die Enzymtätigkeiten im Cytoplasma einschränken könnten.
Alanin | Arginin | Asparagin | Asparaginsäure | Cystein | Glutamin | Glutaminsäure | Glycin | Histidin | Isoleucin | Leucin | Lysin | Methionin | Phenylalanin | Prolin | Pyrrolysin | Selenocystein | Selenomethionin | Serin | Threonin | Tryptophan | Tyrosin | Valin
