פרולין
מתוך ויקיפדיה, האנציקלופדיה החופשית
| חומצת אמינו: פרולין | |
|---|---|
| שם לועזי | Proline |
| סימון ארוך | Pro |
| סימון קצר | P |
| נוסחה כימית | C5H9NO2 |
| משקל מולקולרי | 115 גרם למול |
| נקודה איזואלקטרית | 6.48 |
| שכיחות בחלבונים | 5.2% |
| pKa קרבוקסיל | 2 |
| pKa אמין | 10.96 |
| pKa שייר | אין |
 |
 |
פרולין (Proline) היא אחת מ-20 חומצות האמינו הנפוצות בטבע.
אין הכרח לקבלה מהמזון מכיוון שהיא מסונתזת בגוף מחומצת האמינו חומצה גלוטמית שצריכתה מהמזון הכרחית. כמו כן היא עשויה להיות תוצר של גלוטמין או אורניטין. חומצה זו, ביחד עם הנגזרת שלה, הידרוקסיפרולין, מהוות 21% מהקולגן, החלבון הסיבי של רקמת חיבור.
פרולין משמשת גם לבניית רקמות עצם, סחוס ועור. היא נחוצה לשמירה על המפרקים והגידים ולתפקודם התקין. כמו כן היא משמשת לריפוי פצעים ונחוצה לחיזוק שריר הלב. ברקמות יונקים מצויה החומצה רק בצורת הסטריאואיזומרית L.
פרולין שכיחה במיוחד במוצרי חלב ובביצים. ניתן למצוא אותה גם בנבטי חיטה ובבשר, בריכוזים נמוכים יותר.
פרולין יחודית בהיותה חומצת אימינו ולא חומצת אמינו, כיוון שהשייר (R) מחובר לקצה האמיני (NH) שלה. מבנה מיוחד זה גורם לפרולין "לשבור" (מבחינה מרחבית) שרשראות פפטידיות ארוכות. לכן היא משמשת לעתים בנקודות קיפול חדות של חלבונים. מכאן חשיבותה העליונה של חומצה זו למבנה השניוני והשלישוני של החלבונים. מטעמי נוחות אין מקפידים לקרוא לפרולין חומצת אימינו ומונים אותה בין עשרים חומצות האמינו המקודדות על ידי הקוד הגנטי.
| איזולאוצין (Ile, I) · אלנין (Ala, A) · אספרטט (Asp, D) · אספרגין (Asn, N) · ארגינין (Arg, R) · גלוטמט (Glu, E) · גלוטמין (Gln, Q) · גליצין (Gly, G) · היסטידין (His, H) · ולין (Val, V) · טירוזין (Tyr, Y) · טריפטופן (Trp, W) · לאוצין (Leu, L) · ליזין (Lys, K) · מתיונין (Met, M) · סרין (Ser, S) · פנילאלנין (Phe, F) · פרולין (Pro, P) · ציסטאין (Cys, C) · תראונין (Thr, T) |  |
