Enzima

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Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente protéica (existem também enzimas constituídas de RNA), com actividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do aumento da velocidade das reações químicas, possibilitando o metabolismo dos seres vivos.

O ramo da Bioquímica que trata do estudo das reacções enzimáticas é a Enzimologia.

Índice 1 Atividade enzimática 2 Localização 3 História 4 Nomenclatura 4.1 Classes de enzimas 5 Aplicações 6 Curiosidade 7 Referências

[editar] Atividade enzimática

As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um tipo de reação química. Conseqüentemente, o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua.

A velocidade da reação catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de ativação necessária para converter o substrato no produto. O aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo, a enzima orotidina-5'-fosfato descarboxilase diminui a velocidade da reação por si catalisada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos.^[1]

Como são catalisadores, as enzimas não são consumidas na reacção e não alteram o equilíbrio químico dela.

A actividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas, genericamente chamadas cofatores. A natureza química dos cofatores é muito variável, podendo ser, por exemplo, um ou mais iões metálicos (como o ferro), ou uma molécula orgânica (como a vitamina B12). Estes cofatores podem participar ou não directamente na reacção enzimática.

Determinadas substâncias, como algumas drogas, toxinas e outros venenos, podem inibir a atividade de algumas enzimas, diminuindo-a ou eliminando-a totalmente. Um exemplo encontra-se na intoxicação de mamíferos por monóxido de carbono: o CO liga-se fortemente ao ferro contido no hemo da hemoglobina, formando carboxi-hemoglobina e impedindo a ligação do oxigénio molecular ao hemo. ^[2]. Esse tipo de substâncias chama-se inibidor enzimático.

[editar] Localização

Algumas enzimas são armazenadas nos lisossomas (um dos organelos das células).

Para cada nutriente existe uma enzima que depois pode ser reaproveitada, exemplo:

• amido - amilase,
• carboidrato - carboidrase,
• lipídio - lipase,
• sacarose - Sucrase (um tipo de carboidrase),
• proteína - protease,
• lactose - lactase,
• maltose - maltase

[editar] História

Era já sabido, entre o final do século XVII e início do século XVIII, que secreções estomacais eram capazes de digerir a carne; ^[3] era também conhecida a conversão de amido a açúcares pela saliva e extractos vegetais. O mecanismo subjacente a estas transformações não era, no entanto, conhecido. ^[4]

As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Pasteur, que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catalisada por fermentos. Ele postulou que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Pasteur declarou que "a fermentação alcoólica é um acto correlacionado com a vida e organização das células do fermento, e não com a sua morte ou putrefacção".^[5]

Em 1878, Wilhelm Kühne empregou pela primeira vez o termo "enzima" para descrever este fermento, usando a palavra grega ενζυμον, que significa "levedar". O termo passou a ser mais tarde usado apenas para as proteínas com capacidade catalítica, enquanto que o termo "fermento" se refere à actividade exercida por organismos vivos.

Em 1897, Eduard Buchner descobriu que os extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool e provou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam funcionando mesmo quando removidas das células vivas. Esta descoberta valeu-lhe o prémio Nobel de Química em 1907.

Em 1926, James Summer isolou e cristalizou a urease, demonstrou que os cristais de urease consistiam inteiramente de proteína e postulou que todas as enzimas são proteínas, mas esta idéia permaneceu controversa por algum tempo.

Na década de 1930, John Northrop e seus colegas cristalizaram a pepsina e a tripsina bovinas e descobriram que essas moléculas também eram proteínas.

J.B.S. Haldane escreveu um tratado intitulado “Enzimas”, onde continha a notável sugestão de que as interações por ligações fracas, entre a enzima e seu substrato, poderiam ser usadas para distorcer a molécula do substrato e catalisar a reação.

[editar] Nomenclatura

A determinação do nome das enzimas é normatizada por um comitê especializado, o Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB).

[editar] Classes de enzimas

• EC1 - Oxirredutases.
• EC2 - Transferases.
• EC3 - Hidrolases.
• EC4 - Liases.
• EC5 - Isomerases.
• EC6 - Ligases.

[editar] Aplicações

Além de serem utilizadas em investigação laboratorial, as enzimas são usadas comercialmente. Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas.

[editar] Curiosidade

As hemácias, devido às suas características, apresentam um título honorário de enzimas.

As enzimas possuem propriedades benéficas nas reacções catalíticas. Cada enzima é particular e como tal só reage com uma única substância específica ( é específica para o substracto) sob condições moderadas (temperatura, pressão e pH).

As enzimas contribuem enormemente para inúmeras indústrias. Enzimas digestivas tais como a amilase, protease e lipase, reduzem os alimentos em componentes menores que são mais facilmente absorvidos no tracto digestivo. Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glucose.

[editar] Referências

1. ↑ A. Radzicka, R. Wolfenden (1995), "A proficient enzyme.", Science, 6(267), p. 90-931
2. ↑ J.A. Raub, M. Mathieu-Nolf, N.B. Hampson, S.R. Thom (2000), "Carbon monoxide poisoning--a public health perspective", Toxicology, 145(1), p. 1-14
3. ↑ René Antoine Ferchault de Réaumur (1752), "Observations sur la digestion des oiseaux", Histoire de l'academie royale des sciences, 1752p. 266, 461
4. ↑ Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers (New York)
5. ↑ J. Dubos (1951), "Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz." in K.L. Manchester (1995), "Louis Pasteur (1822–1895)--chance and the prepared mind.", Trends in Biotechnology, 13(12), p.511-515