Амино киселина

Од Википедија, слободна енциклопедија

Амино киселините (понекогаш се пишува слеано - аминокиселина) се основните единици од кои се изградени протеините. Тие се амино деривати на карбоксилните киселини и имаат општа формула:

Општа структура на молекула од амино киселина.

Од формулата се забележува дека секоја амино киселина покрај остатокот R, содржи најмалку две функционални групи - една амино (лево) и една карбоксилна (десно) група. Фенилаланинот е една од стандардните амино киселини:

Фенилаланин.

Општа формула:

H2N—CH—COOH
    |
    R

Имаат амфотерен карактер, т.е. образуваат соли и со базите и со киселините заради присуството на киселата карбоксилна и базна амино група.

Со оглед на структурата на амино киселините, ги делиме на:

- моноаминокарбонски
- диаминокарбонски
- аминодикарбонски
- ароматски
- хетероциклички

Амино киселините се структурни елементи на протеините (белковините) во кои се поврзани со пептидна врска. —NH—CO—.
Играат огромна улога во процесите на метаболизмот кај сите живи организми.

Наједноставна амино киселина е глицин: H₂N—CH₂—COOH.
Во структурата на амино киселините, амино групата во однос на карбоксилната група може да се наоѓа во различни положби. Во зависност од таа положба се разликуваат α, β, γ, δ итн. амино киселини.

Содржина

1 α-амино киселини

[уреди] α-амино киселини

Сите пептиди и полипептиди (протеини) се полимери на α-амино киселините. Постојат 20 α-амино киселини кои се составен дел на протеините кај цицачите. Неколку други видови на амино киселини се наоѓаат во телото како слободни соединенија или во комбинирана состојба (т.е. не се асоцирани со пептиди или протеини). Овие непротеински асоцирани амино киселини имаат специјализирани функции. Еден дел од амино киселините кои се составен дел на протеините исто така извршуваат и некои други функции, различни од формирањето на пептидите и протеините. На пример, тирозинот учествува во образувањето на тироидните хормони или, пак, глутаматот кој дејствува како невротрансмитер.

α-амино киселините во пептидите и протеините (со исклучок на пролинот) се состојат од карбоксилна киселина, односно група (-COOH) и амино (-NH₂) функционална група сврзани за истиот тетраедарски јаглероден атом. Овој атом се означува како α-јаглероден атом (оттука и α-амино киселини). Одделни R-групи, со кои една амино киселина се разликува од друга, се исто така сврзани за α-јаглеродот (со исклучок на глицинот, каде R-групата е водород). Четвртиот супституент прикачен за тетраедарскиот α-јаглерод кај амино киселините е водородот.

[уреди] Листа на амино киселини

Амино киселина	Со 3 букви	Со 1 буква	Поларност	Киселост или базност
аланин	ala	A	неполарна	неутрална
аргинин	arg	R	поларна	силно базна
аспарагин	asn	N	поларна	неутрална
аспартичка киселина	asp	D	поларна	кисела
аспарагин или аспартичка киселина^*	asx	B
цистеин	cys	C	неполарна	неутрална
глутамат	glu	E	поларна	кисела
глутамин	gln	Q	поларна	неутрална
глутамин или глутамска киселина^*	glx	Z
глицин	gly	G	неполарна	неутрална
хистидин	his	H	поларна	слабо базна
изолеуцин	ile	I	неполарна	неутрална
леуцин	leu	L	неполарна	неутрална
лизин	lys	K	поларна	базна
метионин	met	M	неполарна	неутрална
фенилаланин	phe	F	неполарна	неутрална
пролин	pro	P	неполарна	неутрална
серин	ser	S	поларна	неутрална
треонин	thr	T	поларна	неутрална
триптофан	trp	W	неполарна	неутрална
тирозин	tyr	Y	поларна	неутрална
валин	val	V	неполарна	неутрална

[уреди] Класификација на α-амино киселините

Секоја од дваесетте α-амино киселини најдени во протеините можат да се разликуваат по R-групата (R-супституентот) на α-јаглеродот. Постојат две големи класи на амино киселини чија поделба се основа на тоа дали R-групата е хидрофобна или хидрофилна.

Хидрофобните амино киселини неможат да опстојат во водна средина и затоа најмногу се наоѓаат во внатрешноста на протеините. Оваа класа на амино киселини не јонизира, ниту пак учествува во образувањето на водородни врски. Хидрофилните амино киселини стапуваат во заемодејства со водната средина и често учествуваат во образувањето на водородни врски. Тие најчесто се наоѓаат на надворешните површини на протеините или во реактивните центри на ензимите.

[уреди] Киселинско-базни својства на амино киселините

α-СООН и α-NH₂ групите во амино киселините се способни за јонизација (како што се и киселите и базни R-групи). Како резултат на нивната јонизациона способност, можат да се напишат следните реакции на јонска рамнотежа:

$\mbox{R-COOH} \to \mbox{R-COO}^-+\mbox{H}^+$ и

$\mbox{R-NH}_3^++ \to \mbox{R-NH}_2+\mbox{H}^+$

Рамнотежните реакции, како што се напишани, покажуваат дека амино киселините содржат барем две послаби кисели групи. Но, карбоксилната група е далеку посилна киселина отколку амино групата. При физиолошка pH вредност (околу 7,4), карбоксилната група ќе биде депротонирана и амино групата ќе се протонира (ќе прими протон). Амино киселина со R-група која не е способна за јонизација ќе биде електронеутрална при оваа pH вредност. Ваквиот комплекс се нарекува цвитерјон.

Како и типичните органски киселини, киселинската сила на карбоксилната, амино и јонизационо способните R-групи во амино киселините можат да се дефинираат со константата на асоцијација K_a, или поконкретно негативниот логаритам на K_a, pK_a. Вкупниот полнеж (алгебарскиот збир на сите присутни наелектризирани групи) на било која амино киселина, пептид или протеин, ќе зависи од pH на околната водна средина. Како што се менува pH на растворот од амино киселини или протеини, така се менува и вкупниот полнеж. Овој феномен може да се набљудува за време на титрацијата на секоја амино киселина или протеин. Кога вкупниот полнеж на една амино киселина или протеин е нула, тогаш pH ќе биде еднаква на изоелектричната точка (pI).

[уреди] Функционално значење на R-групите од амино киселините

Во раствор, сосема типично е што R-групите од амино киселините ја диктираат структурно-функционалната поврзаност на пептиидте и протеините. Хидрофобните амино киселини главно ќе се соберат во внатрешноста на протеините, заштитени од директниот контакт со водата. Обратно, хидрофилните амино киселини главно се наоѓаат во надворешноста на протеините, како и во активните центри на ензимски активните протеини. Всушност, некои ензимски реакции се случуваат токму како резултат на присуството на R-групите.

Имидазолниот прстен на хистидинот овозможува тој да дејствува и како протон-донор, и како протон-акцептор при физиолошка pH вредност. Значи, тој често се наоѓа во реактивните центри на ензимите. Еднакво важна е и можноста на хистидинот во хемоглобинот да ги оттргнува H⁺ јоните при јонизацијата на јаглеродната киселина во еритроцитите. Токму како резултат на ова, хемоглобинот врши размена на гасови во ткивата и белите дробови.

Примарниот алкохол на серинот и треонинот, како и тиолот (-SH) на цистеинот им дозволуваат на овие амино киселини да дејствуваат како нуклеофили за време на катализата. Додатно, тиолот од цистеинот е способен да образува дисулфидна врска со други цистеини:

$\mbox{Cys-SH}+\mbox{HS-Cys} \to \mbox{Cys-S-S-Cys}$

Овој прост дисулфид е означен како цистин. Образувањето на дисулфидни врски помеѓу цистеините присутни во протеините е важно за формирањето на активни структурни домени кај голем број на протеини. Дисулфидното поврзување помеѓу цистеините во различни полипептидни ланци на олигомерни протеини игра значајна улога во уредувањето на структурата на комплексните белковини, како на пример, инсулинските рецептори.

[уреди] Оптички својства на амино киселините

Тетраедарскиот јаглероден атом за кој се сврзани 4 различни супституенти се нарекува хирален C-атом. Единствената амино киселина кај која не се среќава хиралност е глицинот, бидејќи неговата "R-група" е водороден атом. Хиралноста ја опишува способноста на дадена молекула да ја врти рамнината на поларизираната светлина на десно (декстроротаторно) или, пак, на лево (леворотаторно). Сите протеински амино киселини ја даваат истата апсолутна стеричка конфигурација како јаглехидратот L-глицералдехид. Поради тоа тие се L-α-амино киселини. D-α-амино киселини не се најдени никогаш во протеините, иако постојат во природата. D-амино киселините најчесто се наоѓаат во полипептидните антибиотици.

Ароматичните R-групи во амино киселините апсорбираат ултравиолетова светлина со апсорпциски максимум од 280 nm. Можноста на протеините да ја апсорбираат ултравиолетовата светлина е главно резултат на присуството на триптофанот кој силно ја апсорбира истата.

[уреди] Пептидна врска

Поподробно на оваа тема во Пептидна врска.

Образувањето на пептидна врска е реакција на кондензација која доведува до полимеризација на амино киселините во пептиди и протеини. Пептидите се мали и се состојат од неколку амино киселини. Некои хормони и невротрансмитери се пептиди. Исто така, неколку антибиотици и антитуморни агенси се пептиди. Протеините се полипептиди со голема молекулска маса. Најпростиот пептид (дипептид) се состои од една пептидна врска која се образува со кондензација на карбоксилната група на една амино киселина со амино групата на втората амино киселина, притоа одделувајќи една молекула на вода. Присуството на карбонилната група во пептидната врска овозможува електронско-резонантна стабилизација, таква што не дозволува слободна ротација околу самата пептидна врска, што е нетипично за другите двојни врски -C=C-. Се вели дека пептидната (или амидна) врска има делумен двоен карактер.

Преземено од "http://mk.wikipedia.org../../../%D0%B0/%D0%BC/%D0%B8/%D0%90%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE_%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%B5%D0%BB%D0%B8%D0%BD%D0%B0.html"

Категорија: Биохемија