Амінокислоти

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.

[ред.] Загальна інформація

Амінокислота — це хімічна речовина, молекула якої одночасно містить аміногрупу –NH₂ (в деяких випадках – іміногрупу =NH) та карбоксильну групу –СООН. За тим, до якого атому вуглецю приєднана аміно- (або іміно-) група, амінокислоти поділяються на α, β, γ і т.д. При цьому α-амінокислотами називаються такі, в яких карбоксильна та аміногрупа приєднані до одного і того ж атому вуглецю; β-амінокислотами – такі, де аміногрупа приєднана до атому вуглецю, сусіднього з тим, до якого приєднана карбоксильна; γ-амінокислотами — такі, де аміногрупа приєднана через один атом вуглецю від карбоксильної, і так далі.

Залишок амінокислоти — це те, що лишається від амінокислот при втраті ними молекули води в ході формування пептидного зв’язку (коли аміногрупа втрачає іон Н+, а карбоксильна — іон ОН-).

Амінокислоти є структурними одиницями, з яких побудовані протеїни (білки). Завдяки пептидним зв’язкам вони формують полімерні ланцюги, що називаються поліпептидами (якщо вони відносно короткі), або повноцінні білкові молекули.

До складу протеїнів входять 20 α-амінокислот, які кодуються генетичним кодом і називаються протеїногенними або стандартними амінокислотами. Окрім них в організмі продукуються і інші амінокислоти, що називаються непротеїногенними або нестандартними. Одна із стандартних амінокислот, пролін, має вторинну аміногрупу (=NH замість –NH₂), яка також часто називається іміногрупою.

Щонайменше ще дві амінокислоти, окрім двадцяти «стандартних», зрідка можуть бути долучені до формування протеїнів:

• Селеноцистеїн, що входить до деяких нечисленних протеїнів і кодується в цих випадках кодоном UGA, який звичайно означає кінець синтезу;
• Пірролізин, що використовується деякими метаногенними бактеріями при виробленні метану. Також, як і селеноцистеїн, кодується стоп-кодоном цих організмів, але в даному випадку це кодон UAG.

Незважаючи на те, що генетичним кодом живих істот кодуються лише 20 амінокислот, в природі їх знайдено близько ста. Деякі з амінокислот також знайдені і в метеоритах, особливо в тих зних, що називаються карбоген-хондритами. Бактерії та рослини можуть виробляти досить незвичайні амінокислоти, котрі можуть долучатись до складу пептидних антибіотиків (нізин, аламетицин); лантіонін — зв’язаний дисульфідним хімічним зв’язком димер аланіну — спільно з ненасиченими амінокислотами входить до складу лантибіотиків (пептидні антибіотики бактеріального походження). 1-аміноциклопропан-1-карбоксильна кислота (АСС) — невелика за молекулярною масою широко розповсюджена циклічна амінокислота, що виступає проміжним продуктом в синтезі рослинного гормону етилену.

На додаток до синтезу протеїнів, амінокислоти в тваринному організмі виконують багато інших важливих біологічних функцій. Гліцин та глутамат (аніон глутамінової кислоти), окрім входження до складу протеїнів, використовуються також як нейромедіатори при нервовій передачі через хімічні синапси. Велика кількість амінокислот є проміжними продуктами при синтезі інших важливих речовин: так, триптофан є прекурсором нейромедіатору серотоніну, а гліцин є одним з реагентів в синтезі порфірінів (таких як дихальний пігмент гем). Також біологічно важливими є і нестандартні амінокислоти: ГАМК (ще один нейромедіатор), карнітин (використовується для транспорту ліпідів в клітині), орнітин, цитрулін, гомоцистеїн, гідроксипролін, гідроксилізин, саркозин і т. ін.

Деякі з 20-ти пртеїногенних амінокислот називаються «незамінними» — це такі, що не виробляються в організмі і мають бути отримувані з харчами. Для людини це лізин, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін, а для дітей також гістидин та аргінін.

[ред.] Загальна структура

Загальна структура α-амінокислот є наступною:

   COOH
   |
 H-C-R
   |
   NH2

де "R" представляє радикал, або «боковий ланцюг», що є специфічним для кожної окремої амінокислоти. За властивостями радикалу амінокислоти поділяються на 4 групи: кислотні, основні, гідрофільні (полярні), гідрофобні (неполярні).

Оптична ізомерія

Окрім гліцина, де R=Н, стандартні амінокислоти утворюють два оптично-активних ізомери, що позначаються літерами L та D. Ці ізомери не розрізняються за хімічними властивостями, але по-різномі обертають площинe поляризації світла, що проходить через їхній розчин. До складу протеїнів входять практично лише L-ізомери. D-ізомери амінокислот знайдені в складі деяких протеїнів, що утворюються в організмі морських черевоногих молюсків конусів, та в складі клітинних стінок бактерій.

[ред.] Утворення пептидного зв’язку

Всі протеїни та білкові молекули утворюються завдяки зв’язуванню амінокислот пептидним зв’язком із втратою ними, при цьому, однієї молекули води для кожної пари амінокислот.

Стадії формування пептидного зв’язку:

1 — Амінокислота

2 — Іонізована амінокислота у водному розчині (в формі цвіттер-іону)

3 — дві амінокислоти утворюють пептидний зв’язок

[ред.] Протеїногенні амінокислоти

Структурні формули протеїногенних амінокислот (в іонізованій формі), їхні трьохлітерові та однолітерові коди. Синім позначена аміногрупа, зеленим — карбоксильна група, коричневим — радикал.

[ред.] Хімічні властивості