Bílkovina

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie

3D struktura proteinu je dána jeho terciální strukturou. Výsledné prostorové uspořádání proteinu je závislé na pořadí jednotlivých aminokyselin v řetězci. Různé aminokyseliny mají různé biochemické vlastnosti a tak jejich kombinace a kombinace jejich vlastností udává jak prostorové záhyby aminokyselinového řetězce z nichž je „stvořena“ konečná podoba proteinu, tak i konečné vlastnosti proteinů

čtyři konformační úrovně struktury bílkovinné molekuly. Od nejjednodušší k nejvyšší

Proteiny (bílkoviny) jsou z aminokyselin složené vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulární hmotností 10³ až 10⁶. Proteiny jsou podstatou všech živých organismů. Jejich základní povahu rozpoznal Braconnot již v r. 1819 při zahřívání klihu s kyselinou sírovou. Za podrobnější znalost struktury bílkovin vděčíme E. Fischerovi a L. Paulingovi.

V proteinech jsou aminokyseliny vzájemně vázány aminoskupinami –NH₂ a karboxylovými skupinami –COOH amidovou vazbou –NH–CO– (amidy), která se v případě proteinů nazývá peptidická vazba.

Podle počtu aminokyselin v molekule rozlišujeme oligopeptidy (2–10 aminokyselin), polypeptidy (11–100) a proteiny (více než 100 aminokyselin). Pořadí aminokyselin v řetězci proteinu označujeme jako primární strukturu nebo také sekvenci. Z 20 aminokyselin, které se vždy vyskytují v lidském organismu, může v případě jednoduchého proteinu, složeného ze 100 aminokyselin, vzniknout 20¹⁰⁰ (jednička následovaná 130 nulami) rozdílných primárních proteinových struktur. Z toho vyplývá, že existuje daleko větší množství různých proteinů, než je jich obsaženo ve všech živých organismech na Zemi. Struktura mnoha proteinů je již známá, např. myoglobinu a hemoglobinu; u blízce příbuzných živočišných druhů jsou si struktury velmi podobné.

Molekuly proteinů mohou vytvářet protáhlé, vláknité, ve vodě nerozpustné struktury, skleroproteiny (též fibrilární), a kulovité nebo elipsoidní, ve vodě rozpustné sferoproteiny (též globulární). V protikladu ke skleroproteinům (kolagen, keratin, fibroin, tvořící vlasy, rohovinu, chrupavky…) lze skoro u všech sferoproteinů (např. enzymy, svalová tkáň) varem nebo působením kyselin a louhů (změnou hodnoty pH) rozrušit jejich terciární a sekundární strukturu (koagulace, denaturace). Přitom se ztrácejí některé biologické vlastnosti proteinů, např. schopnost enzymů štěpit potravu nebo svalová kontraktivita. Tělu cizí proteiny vyvolávají svou přítomností reakci antigen–protilátka, a proto nesmí být nikdy přímo vpraveny do krevního oběhu.

[editovat] Funkce Bílkovin

• Stavební (Kolagen, Elastin, Keratin)
• Transportní a skladovací (Hemoglobin, Transferin)
• Zajišťující pohyb (Aktin, Myosin)
• Katalytické, řídící a regulační (Enzymy, Hormony, receptory…)
• Ochranné, obranné (Imunoglobulin, Fibrin, Fibrinogen)

[editovat] 20 základních aminokyselin

Hydrofobní:

• Alanin (Ala)
• Leucin (Leu)
• Isoleucin (Ile)
• Valin (Val)
• Prolin (Pro)
• Fenylalanin (Phe)
• Tryptofan (Trp)
• Methionin (Met)

Polární:

• Glycin (Gly)
• Serin (Ser)
• Threonin (Thr)
• Tyrosin (Tyr)
• Asparagin (Asn)
• Glutamin (Gln)
• Cystein (Cys)

Bazické:

• Lysin (Lys)
• Arginin (Arg)
• Histidin (His)

Kyselé:

• Kyselina asparagová (Asp)
• Kyselina glutamová (Glu)

[editovat] Některé proteiny

• albumin
• hemoglobin
• kasein
• kolagen
• lepek

[editovat] Literatura

• Reisenauer R. et al.: CO JE CO? (1) Příručka pro každý den. Pressfoto - vydavatelství ČTK, Praha, 1982
• Encyklopedie Vševěd, http://www.vseved.cz